"Metabolia ja soluenergia" - määritelmä. Muovinen vaihto. Ruoansulatuselimet. Opiskelijoiden valmistaminen avoimiin tehtäviin. Kemialliset muutokset. Kysymykset, joihin on vastattu "kyllä" tai "ei". Aineenvaihdunta. Aineenvaihdunta. Tekstissä virheitä. Tehtävä yksityiskohtaisella vastauksella. Testitehtävät. Energian vaihto.
"Metabolia" - Geneettisen koodin ominaisuudet. Yhden aminohapon molekyylipaino. Geneettinen koodi. Molekyylin alkuosa. Muovinen vaihto. Transkriptio. Proteiini. DNA. Määritä vastaavan geenin pituus. Assimilaatio- ja dissimilaatioreaktiot. Osa DNA:n oikeasta juosteesta. Määrittele termit. Autotrofit. Proteiinin biosynteesi. Mikä primaarirakenne proteiinilla on? Proteiini, joka koostuu 500 monomeerista. Lähettää.
"Energiaaineenvaihdunta" 9. luokka - Glukoosi on soluhengityksen keskeinen molekyyli. ATP numeroina. Energia-aineenvaihdunnan käsite. Autotrofit. PVA – pyruviinihappo C3H4O3. ATP:n rakenne. ATP on universaali energianlähde solussa. ATP:n muuntaminen ADP:ksi. Fermentaatio on anaerobista hengitystä. Aineenvaihdunta. Energian aineenvaihdunta solussa. Käyminen. Energia-aineenvaihdunta (dissimilaatio). Mitokondriot. Aerobinen vaihe on happi. Aerobisen vaiheen yhteenvetoyhtälö.
"Energiaaineenvaihdunnan vaiheet" - Yhteenvetoyhtälö. Organismien ravitsemustyypit. Jakamisprosessi. Aineenvaihdunta. PVC:n hapettuminen. Elektronien kuljetusketju. Energian vapautuminen. Krebsin sykli. Kuvaile reaktiot. Oksidatiivinen dekarboksylaatio. Katabolismi. Aerobinen hengitys. Aerobisen hengityksen vaiheet. Valmisteluvaihe. Hapen pilkkominen. Aurinkoenergia. Missä ATP-synteesi tapahtuu? Happivapaa vaihe. Täytä tekstissä olevat kohdat.
"Hiilihydraattiaineenvaihdunta" - Yhteenveto Krebsin syklistä. Triosefosfaatti-isomeraasi. Sakkaroosi. ATP-synteesin kemiosmoottinen malli. Entsyymitoimintaan vaikuttavat tekijät. Aineenvaihdunta. Glykolyysi. Aldolaza. Entsyymien luokittelu. Sukat. Glukoosin hapettumisen vaiheet. Haarojen muodostuminen. Entsyymit. Mitokondrioiden ETC:n proteiinikomponentit. Entsyymit. Hiilihydraattiaineenvaihdunnan päävaiheet. Enolaasi. Glykogeenisynteesi. Asetyyli-CoA:n hapetus CO2:ksi.
"Energia-aineenvaihdunta" - Energia-aineenvaihdunnan prosessi. Glykolyysi. Energiaa vapautuu glykolyysireaktioissa. Entsyymit energianvaihdon hapettomasta vaiheesta. PVK:n kohtalo. Maitohappokäyminen. Maitohappo. Biologinen hapettuminen ja palaminen. Aineen hapetus A. Valmisteluvaihe. Kertaus. Palaminen. Energian vaihto.
Oravat- korkean molekyylipainon luonnollisia polymeerejä, jotka koostuvat aminohappotähteet peptidisidoksella liitettynä; ovat elävien organismien pääkomponentti ja elämänprosessien molekyyliperusta.
Luonnossa tunnetaan yli 300 erilaista aminohappoa, mutta vain 20 niistä on osa ihmisten, eläinten ja muiden korkeampien organismien proteiineja. Jokaisella aminohapolla on karboksyyliryhmä, aminoryhmä a-asemassa (2. hiiliatomissa) ja radikaali (sivuketju), joka eroaa eri aminohappojen välillä. Fysiologisessa pH:ssa (~7,4) aminohappojen karboksyyliryhmä yleensä dissosioituu ja aminoryhmä protonoituu.
Kaikki aminohapot (lukuun ottamatta glysiiniä) sisältävät asymmetrisen hiiliatomin (eli sellaisen atomin, jonka kaikki neljä valenssisidosta ovat eri substituenttien miehittämiä, sitä kutsutaan kiraaliseksi keskukseksi), joten ne voivat esiintyä muodossa L- ja D-stereoisomeerit (standardi on glyseraldehydi):
Ihmisen proteiinien synteesiin käytetään vain L-aminohappoja. Pitkäikäisissä proteiineissa L-isomeerit voivat saada hitaasti D-konfiguraation, ja tämä tapahtuu tietyllä kullekin aminohapolle ominaisella nopeudella. Siten hampaiden dentiiniproteiinit sisältävät L-aspartaattia, joka muuttuu D-muotoon ihmiskehon lämpötilassa 0,01 % vuodessa. Koska hammasdentiini ei käytännössä vaihdu tai syntetisoidu aikuisilla ilman traumaa, voidaan D-aspartaattipitoisuuden perusteella määrittää henkilön ikä, jota käytetään kliinisessä ja oikeuslääketieteellisessä käytännössä.
Kaikki ihmiskehon 20 aminohappoa eroavat α-hiiliatomiin kiinnittyneiden radikaalien rakenteesta, koosta ja fysikaalis-kemiallisista ominaisuuksista.
20 proteinogeenisen aminohapon rakennekaavat annetaan yleensä ns proteinogeeniset aminohappotaulukot:
Äskettäin yksikirjaimia nimityksiä on käytetty merkitsemään aminohappoja; muistisääntöä (neljäs sarake) on käytetty niiden muistamiseen.
CH 3 CH 3
IET on alueella pH≈7
GLI - GLU
(CH2)2-COOH (CH2)2-COOH
IET on pH-alueella<7
GLI - LIZ
H 2 N–CH 2 –CO–NH–CH–COOH ↔ H 3 N + –CH 2 –CO–NH–CH–COO ‾
(CH2)4-NH2(CH2)4-NH2
IET on pH>7 alueella
16.4 PROTEINIT
Proteiinit ovat suurimolekyylisiä typpeä sisältäviä biologisia makromolekyylejä, jotka koostuvat biogeenisesta α:sta,L-aminohapot, jotka on kytketty lineaariseen sekvenssiin peptidi- (amidi)sidoksilla.
Yksinkertaisin proteiini on polypeptidi, jonka rakenteessa on vähintään 70 aminohappotähdettä.
Proteiinit ovat solun tärkeimpiä komponentteja, ja niiden osuus on vähintään 50 % kuivapainosta. He toteuttavat geneettisen tiedon toteuttamista, solu- ja kehorakenteiden rakentamista, aineenvaihduntaprosessien esiintymistä ja kehon immuunipuolustusta.
Ero peptidien ja proteiinien välillä ei ole vain määrällinen, vaan myös laadullinen. Proteiinien polypeptidiketjun biosynteesin jälkeen ribosomeissa ja sen myöhemmässä konvergenssissa sytosolin hydrofiiliseen ympäristöön sen organisoitumisen korkeammat tasot muodostuvat spontaanisti - sekundaarista, tertiääristä ja useille proteiineille - kvaternaarista rakennetta.
1. Ensisijainen rakenne– määritellään lineaariseksi sekvenssiksi biogeenisiä aminohappoja, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla. Se määritetään geneettisesti kullekin spesifiselle proteiinille lähetti-RNA:n nukleotidisekvenssissä. Primäärirakenne määrittää myös proteiinimolekyylien korkeammat organisoitumistasot. Ensisijaisen rakenteen tuntemalla on mahdollista saada johdonmukaisesti proteiini synteettisesti (insuliini syntetisoitiin ensimmäistä kertaa ja sen jälkeen monia muita proteiineja, joten synteettiset polypeptidit yleistyivät AIDSin ja monien muiden sairauksien hoitoon).
2. Toissijainen rakenne proteiini - polypeptidiketjun paikallinen konformaatio, joka johtuu sen yksittäisten osien pyörimisestä, mikä johtaa tämän ketjun osan kiertymiseen, taittumiseen tai taipumiseen. Toissijaista rakennetta voidaan esittää α-heliksi, β-rakenne (rakenne
taitettu arkki).
3. Tertiäärinen rakenne- koko polypeptidiketjun konformaatio (sijainti avaruudessa), joka määräytyy sekä läheisten että kaukaisten aminohappotähteiden sekundaarirakenteen elementtien vuorovaikutuksen perusteella. Sen muodostumiseen ja stabiloitumiseen osallistuvat kaikenlaiset vuorovaikutukset: hydrofobiset, van der Wals-, sähköstaattiset (ioniset), disulfidikovalenttiset sidokset. Merkittävimmät ovat hydrofobiset vuorovaikutukset ja disulfidisidokset.
4. Kvaternaarirakenne orava. Menetelmä yksittäisten (identtisten tai erilaisten) polypeptidiketjujen, joilla on tertiäärinen rakenne, tilajärjestely, joka johtaa rakenteellisesti ja toiminnallisesti yhtenäisen makromolekyylimuodostelman muodostumiseen ( multimeeri).
Jokaista yksittäistä polypeptidiketjua multimeerirakenteessa kutsutaan protomeeri. Protomeerit ovat steerisesti komplementaarisia ja sitovat rakenteen yhteen ei-kovalenttisilla sidoksilla. Esimerkiksi veren muodostava proteiinimolekyyli, hemoglobiini, koostuu useista symmetrisesti rakennetuista hiukkasista (identtiset polypeptidiketjut), joilla on sama primaarinen, sekundaarinen ja tertiäärinen rakenne.
Anna Provisorova
puhelin/viber: +79209794102
korkeampi koulutus
osa-aikainen opiskelu
"Peptidisynteesi"
(asema) (koko nimi)
Tomsk-201__
Rakkaat opiskelijat!
Olet tutkinut osiota "Nukleiinihapot. Matriisibiosynteesit" etäkurssi "Biologinen kemia"
Aiheesta "Peptidisynteesi"
Valitse luettelosta peptidi,
tässä tapauksessa peptidinumeron tulee vastata sarjanumeroasi kurssin opiskelijoiden päästä päähän aakkosellisessa luettelossa
PEPTIDIN VAIHTOEHDOT
|
1. val-glu-cis |
2. val-asp-cis |
3. val-ala-cis |
4. val-tir-cis |
5. val-phencis |
|
6. gly-glu-kolme |
7. gli-asp - kolme |
8. gli-ala - kolme |
9. glitir - kolme |
10. glyfeeni - kolme |
|
11. ala-glu-gln |
12. ala-asp - gln |
13. ala-val - gln |
14. ainar - gln |
15. ala-fen - gln |
|
16. lei-glu-tir |
17. lei-asp-tyr |
18. lei-ala-tir |
19. leu-thyr-cis |
20. lei-fen-tir |
|
21. ili-glu-asp |
22. ili-asp-lys |
23. ile-ala - asp |
24. ile-tir - asp |
25. ilei-fen-asp |
|
26. ser-glu-met |
27. ser-asp - met |
28. serala - tapasi |
29. ser-tir - met |
30. serfen - meth |
|
31. tr-glu-cis |
32. tre-asp - cis |
33. treal - cis |
34. ter-ter cis |
35. trefen - cis |
|
36. cis-glu-pro |
37. cis-asp - noin |
38. cis-ala - noin |
39. cis-tir - noin |
40. cis-feeni - noin |
|
41. met-glu-yyli |
42. met-asp-iley |
43. metalli - siltti |
44. met-tir - ili |
45. met-fenyyli |
|
46. fen-gluley |
47. fen-asp - lei |
48. fen-ala - lei |
49. fen-tir - lei |
50. fen-fen - lei |
|
51. tir-glu-gis |
52. thyr-asp-gis |
53. tir-ala - gis |
54. tir-tir - gis |
55. tir-fen - gis |
|
56. kolme-glu-arg |
57. tri-asp - arg |
58. trial-ala - arg |
59. tri- tier - arg |
60. triphen - arg |
|
61. asn-glu-lyse |
62. ala-asp-liz |
63. ala-ala - liz |
64. ainar - liz |
65. ala-fen - lys |
|
66. noin-glu-kolme |
67. pro-asp - kolme |
68. pro-ala - kolme |
69. pyyhkiä - kolme |
70. profen - kolme |
|
71. lys-glutyre |
72. lis-asp - ampumarata |
73. nuoli - ampumarata |
74. lys-tyr - ser |
75. liz-fen - ampumarata |
|
76. arg-glu-fen |
77. arg-asp - hiustenkuivaaja |
78. argala - hiustenkuivaaja |
79. arg-tir - hiustenkuivaaja |
80. arg-fen - ala |
|
81. gis-glu-tre |
82. gis-asp - tre |
83. gisala - tre |
84. hänen-tir - tre |
85. yhdysviiva - tre |
|
86. val-glu-ser |
87. val- hasp - harmaa |
88. val-ala - harmaa |
89. val-tir - ser |
90. val-fen - ser |
|
91. ala-glu-cis |
92. ala-asp-cis |
93. ala-ala - cis |
94. ainar - cis |
95. ala-fen - cis |
|
96. fen-asp-gli |
97. fen-asp - gli |
98. fen-ala - gly |
99. fen-tir - gly |
100. fen-fen-gli |
|
101. val-lys-cis |
102. val-gis-cis |
103. val-arg-cis |
104. val-leu-cis |
105. val-pro-cis |
|
106. glilyz - kolme |
107. gligis - kolme |
108. gli-arg - kolme |
109. gli-ley - kolme |
110. glilyz - kolme |
|
111. alaliz - gln |
112. alagis - gln |
113. ala-arg - gln |
114. ala-ley - gln |
115. ala-arg - gln |
|
116. ley-liz-tir |
117. lei-gis-tyr |
118. lei-arg-tir |
119. lei-ley-cis |
120. lei-gis-tyr |
|
121. iley-lys - asp |
122. ileigis - asp |
123. ili-arg - asp |
124. ili-ley - asp |
125. ili-gli-asp |
|
126. Serlys - meth |
127. sergis - tapasi |
128. ser-arg - met |
129. surley - meth |
130. serala - tapasi |
|
131. trelize - cis |
132. tregis - cis |
133. tr-arg - cis |
134. trill cis |
135. treval - cis |
|
136. cis-lys - noin |
137. cis-gis - noin |
138. cis-arg - noin |
139. cis-le - noin |
140. cis-le - noin |
|
141. metallis - ili |
142. met-gis - ili |
143. met-arg - ili |
144. luuta - mutaa |
145. meth-ile-pro |
|
146. fen-liz - lei |
147. fengis - lei |
148. fen-arg - lei |
149. fen-ley - lei |
150. fen-ser - lei |
|
151. tir-liz - gis |
152. tir-gis-ala |
153. tir-arg-gis |
154. tyr-ley - gis |
155. tir-tre - gis |
|
156. triliz - arg |
157. tri-gis - arg |
158. tri-arg - arg |
159. tri- t lei - arg |
160. tricis - arg |
|
161. asn-liz - val |
162. alagis - liz |
163. ala-arg-liz |
164. ala-ley - liz |
165. ala-met - liz |
|
166. proliz - kolme |
167. progis - kolme |
168. pro-arg - kolme |
169. vuoto - kolme |
170. profen - kolme |
|
171. liz-liz - ampumarata |
172. lys-gis - ampumarata |
173. lis-arg - tyr |
174. lisley - harmaa |
175. lys- tyr - tyr |
|
176. argliz - hiustenkuivaaja |
177. arg-gis - hiustenkuivaaja |
178. arg-arg - hiustenkuivaaja |
179. argley - hiustenkuivaaja |
180. arg-tri - ala |
|
181. gis-liz - tre |
182. gis-gis - tre |
183. gis-arg - tre |
184. gis-lei - tre |
185. gis-asp - tre |
|
186. Wallis - harmaa |
187. valgis - ser |
188. val-arg - ser |
189. laakso - ser |
190. val-glu-ser |
|
191. alaliz - cis |
192. alagis - cis |
193. ala-arg-cis |
194. ala-ley - cis |
195. ala-asn-cis |
|
196. fen-lyz - gli |
197. fengis - gly |
198. fen-arg-gli |
199. fen-ley - gly |
200. fen-gln-gly |
1. Kirjoita peptidin synteesiä koodaavan geenin nukleotidikoostumus.
2. Kirjoita tRNA:n antikodonisilmukan koostumus.
3. Kirjoita aminohappojen aktivaatioreaktiot.
4. Kuvaile peptidisynteesin vaiheita ribosomeissa.
5. Ilmoita peptidisynteesiin tarvittavan DNA:n ja RNA:n rakenteessa puriini- ja pyrimidiininukleotidien lukumäärä.
6. Mitä tuotteita muodostuu näiden puriinien ja pyrimidiinien hajoamisen aikana. nukleotidit, jotka muodostavat tätä peptidiä koodaavan DNA:n.
Vastaukset:
Liittovaltion budjettikoulutuslaitos
korkeampi ammatillinen koulutus
"Siperian valtion lääketieteellinen yliopisto"
Venäjän federaation terveysministeriö
(Venäjän terveysministeriön liittovaltion budjetin koulutuslaitos Siperian valtion lääketieteellinen yliopisto)
Yksilöllinen tehtävä
osa-aikainen opiskelu
"Hormonit"
Täydentänyt: ________________ /___________/
(asema) (koko nimi)
Tomsk-201_
Rakkaat opiskelijat!
Olet tutkinut osiota "Hormonit. Elinten ja kudosten biokemia" etäkurssi "Biologinen kemia"
Hormonit»
Harjoitus 1
Potilas N. sai prednisolonia pitkän aikaa tarttuvan polyartriitin hoitoon. Tuntuaan paranemisen potilas lopetti lääkkeen käytön vapaaehtoisesti. Pian potilaan tila huononi jyrkästi. Tutkimuksen aikana hänellä todettiin verensokeripitoisuuden lasku ja verenpaineen lasku. 17-ketosteroidien pitoisuus virtsassa laski. Miksi potilaan tila huononi? Vastata:
1. Kuvaile hormonin synteesin ja erittymisen säätelymekanismia, jonka tuotanto potilaalla estyi prednisolonin pitkäaikaisen käytön seurauksena.
2. Nimeä syyt veren glukoosin ja 17-ketosteroidien pitoisuuden laskuun ja verenpaineen laskuun.
Vastaukset:
Tehtävä 2
43-vuotias potilas kääntyi lääkärin puoleen valittaen äkillisistä kohtauksista, joihin liittyi voimakasta heikkoutta, päänsärkyä, nälkää, usein eri kehon osien tunnottomuutta, liikkeiden jäykkyyttä ja samalla kiihtyneisyyttä. Hyökkäyksiä esiintyy tyhjään vatsaan tai 2-3 tuntia syömisen jälkeen, kun suoritat fyysistä toimintaa. Syömisen jälkeen hyökkäys häviää. C-peptidin pitoisuus veressä kasvaa. Mille taudille nämä oireet ovat tyypillisiä? Vastata:
1. Ilmoita, mitä biokemiallisia tutkimuksia C-peptidin pitoisuuden määrittämisen lisäksi on suoritettava diagnoosin vahvistamiseksi.
2. Ehdota lääkärin tekemää diagnoosia ja selitä sen oireiden kehittymisen taustalla olevat molekyylimekanismit.
Vastaukset:
Tehtävä 3
60-vuotias nainen kääntyi lääkärin puoleen valittaen väsymystä, kylmyyttä, uneliaisuutta, muistin heikkenemistä ja painonnousua. Tutkimuksessa paljastui kohtalainen liikalihavuus, kuiva, kylmä iho ja turvonneet kasvot. Kilpirauhanen ei ole käsin kosketeltava. Verikoe osoitti: tyroksiini - 15 nmol/l, TSH - 25 mU/l. Selitä syyt näiden hormonien pitoisuuden muutoksiin potilaan veressä. Vastata:
1. Kuvaile jodityroniinin synteesin vaiheita.
2. Miten jodityroniinien synteesiä ja eritystä säädellään, osoita reitit hormonaalisen signaalin välittämiseksi kohdesoluihin.
3. Listaa kohdekudokset ja tyroksiinin tärkeimmät fysiologiset vaikutukset.
Vastaukset:
9//Liittovaltion budjettikoulutuslaitos
korkeampi koulutus
"Siperian valtion lääketieteellinen yliopisto"
Venäjän federaation terveysministeriö
(Venäjän terveysministeriön liittovaltion budjetin koulutuslaitos Siperian valtion lääketieteellinen yliopisto)
Yksilöllinen tehtävä
Farmasian tiedekunnan 3. vuoden opiskelijoille,
osa-aikainen opiskelu
"P-glykoproteiinin rooli lääkeresistenssin kehittymisessä"
Täydentänyt: ________________ /___________/
(asema) (koko nimi)
Tomsk-201_
Rakkaat opiskelijat!
Olet opiskellut etäopiskelukurssin "Farmaseuttinen biokemia" -osion
"Biologinen kemia"
Teoreettisen tiedon lujittamiseksi ja käytännön taitojen hallitsemiseksi on suoritettava yksittäinen tehtävä
tässä aiheessa " P-glykoproteiinin rooli lääkeresistenssin kehittymisessä»
P-glykoproteiini on ATP-riippuvainen transmembraanikuljettaja ja kuljettaa solusta erilaisia sytotoksisia aineita, ts. niiden ulosvirtaus suolen onteloon vähentäen niiden imeytymistä. Useimmat lääkkeet (glukokortikoidit, syöpälääkkeet, makrolidit, statiinit) ovat P-glykoproteiinin substraatteja. Näiden aineiden tehokkuus riippuu P-glykoproteiinin täydellisestä toimivuudesta. Selektiivisten P-glykoproteiinin estäjien etsiminen on yksilöllisen farmakoterapian perusta.
Suorita yksittäinen tehtävä seuraavan suunnitelman mukaan:
1. P-glykoproteiinin rakenne.
2. Lokalisointi soluihin.
3. Geenipolymorfismi.
4. P-glykoproteiinin substraatit, estäjät ja indusoijat.
5. P-glykoproteiinin rooli primaarisessa ja sekundaarisessa monilääkeresistenssissä.
6. Anna luettelo käytetyistä viitteistä.
Vastaukset:
Liittovaltion budjettikoulutuslaitos
korkeampi koulutus
"Siperian valtion lääketieteellinen yliopisto"
Venäjän federaation terveysministeriö
(Venäjän terveysministeriön liittovaltion budjetin koulutuslaitos Siperian valtion lääketieteellinen yliopisto)
Yksilötehtävä opiskelijoille
3 vuotta farmasian tiedekunnassa,
osa-aikainen opiskelu
"Proteiinin katabolismi"
Täydentänyt: ________________ /___________/
(asema) (koko nimi)
Tomsk-201__
Rakkaat opiskelijat!
Olet opiskellut "Biologinen kemia" etäopiskelukurssin "Proteiiniaineenvaihdunta" -osiota
Teoreettisen tiedon lujittamiseksi ja käytännön taitojen hallitsemiseksi on tarpeen suorittaa yksilöllinen tehtävä aiheesta "Proteiinin katabolismi"
Valitse aihe luettelosta,
1. Kananmunan proteiinikatabolia
2. Lihan proteiinien katabolia
3. Maitoproteiinien katabolia
4. Soijaproteiinin katabolia
5. Pavun proteiinien katabolia
6. Sampin kaviaarin proteiinien katabolia
7. Punaisen kalan proteiinien katabolia
8. Meren antimien proteiinien (katkarapu) katabolia
9. Kaninlihan proteiinien katabolia
10. Juustoproteiinin katabolia
Valmista vastauksesi seuraavan suunnitelman mukaan:
1. Kuvaile proteiinin muodostavat aminohapot niiden biologisten toimintojen mukaan.
2. Mikä on tämän proteiinin IET ja mitä se tarkoittaa.
3. Ehdota menetelmää, jolla proteiinipitoisuus voidaan määrittää. Kerro menetelmän periaate.
4. Luettelo ja luonnehdi tämän proteiinin hydrolysoimiseen kykenevien maha-suolikanavan entsyymien spesifisyys. Ilmoita hydrolyysituotteet.
5. Kuvaile proteiinihydrolyysistä saatujen aminohappojen imeytymismekanismia ja metaboliareittejä.
6. Luettele tapoja, joilla näitä aminohappoja käytetään kehossa.
7. Kirjoita yhden proteiinin muodostavan aminohapon deaminaatioreaktio. Mitä entsyymejä ja vitamiineja tarvitaan näihin prosesseihin?
8. Kirjoita yhden proteiinin muodostavan aminohapon dekarboksylaatioreaktio, jonka seurauksena muodostuu biogeenisiä amiineja. Mitä entsyymejä ja vitamiineja tarvitaan näihin prosesseihin?
9. Mitä myrkyllisiä tuotteita voi muodostua ylimäärästä tätä proteiinia?
10. Kirjoita kaksi reaktiota ammoniakin neutraloimiseksi.
Liittovaltion budjettikoulutuslaitos
korkeampi koulutus
"Siperian valtion lääketieteellinen yliopisto"
Venäjän federaation terveysministeriö
(Venäjän terveysministeriön liittovaltion budjetin koulutuslaitos Siperian valtion lääketieteellinen yliopisto)
Yksilöllinen tehtävä
Farmasian tiedekunnan 3. vuoden opiskelijoille,
osa-aikainen opiskelu
"Hiilihydraattien hapettumisen energinen vaikutus"
Täydentänyt: ________________ /___________/
(asema) (koko nimi)
Tomsk-201__
Rakkaat opiskelijat!
Teoreettisen tiedon lujittamiseksi ja käytännön taitojen hallitsemiseksi on suoritettava yksittäinen tehtävä
tässä aiheessa " Hiilihydraattien hapettumisen energiavaikutus»
Valitse aihe luettelosta,
tässä tapauksessa aihenumeron tulee vastata arvosanakirjan viimeistä numeroa
1. Anaerobisen glukoosin hapettumisen energiavaikutus
2. Glukoosi-1-fosfaatin täydellisen hapettumisen energiavaikutus
3. Fruktoosin hapettumisen energiavaikutus
4. Glyseroaldehydifosfaatin hapettumisen energiavaikutus
5. Dihyenergiavaikutus
6. Fruktoosi-1,6-bisfosfaatin hapettumisen energiavaikutus
7. Galaktoosin hapettumisen energiavaikutus
8. Maltoosin hapettumisen energiavaikutus
9. Sakkaroosin hapettumisen energiavaikutus
10. Laktoosin hapettumisen energiavaikutus
Valmista vastauksesi seuraavan suunnitelman mukaan:
1. Tämän aineen lähde ja muodostumisvaiheet ruoan mukana toimitetuista hiilihydraateista, mikä osoittaa maha-suolikanavan entsyymit.
2. tapoja käyttää tätä ainetta kehossa.
3. Kuvaile NADH:n, FADH2:n, ATP:n, GTP:n, ATP:n muodostumiseen liittyviä aineenvaihdunnan vaiheita.
4. Jos NADH muodostuu sytoplasmassa, ilmoita mekanismi, jolla kuljetus tapahtuu mitokondrioihin hengitysketjuun, jossa ATP syntetisoituu.
5. Ilmoita ATP:n synteesimenetelmä (fosforylaatio): substraatti tai hapettava.
6. Vertaa saatua energiasaantoa glukoosin täydellisen hapettumisen aikana muodostuneen ATP:n määrään.
Vastaukset:
Liittovaltion budjettikoulutuslaitos
korkeampi koulutus
"Siperian valtion lääketieteellinen yliopisto"
Venäjän federaation terveysministeriö
(Venäjän terveysministeriön liittovaltion budjetin koulutuslaitos Siperian valtion lääketieteellinen yliopisto)
Yksilöllinen tehtävä
Farmasian tiedekunnan 3. vuoden opiskelijoille,
osa-aikainen opiskelu
"Rasvahappojen aineenvaihdunta"
Täydentänyt: ________________ /___________/
(asema) (koko nimi)
Tomsk-201_
Rakkaat opiskelijat!
Olet opiskellut "Biologinen kemia" etäopiskelukurssin "Hiilihydraatit" -osion
Teoreettisen tiedon lujittamiseksi ja käytännön taitojen hallitsemiseksi on suoritettava yksittäinen tehtävä
tässä aiheessa " Rasvahappojen aineenvaihdunta»
Valitse aihe luettelosta, tässä tapauksessa aihenumeron tulee vastata arvosanakirjan viimeistä numeroa
1. Myristiinihapon hajoaminen ja synteesi
2. Palmitiinihapon hajoaminen ja synteesi
3. Steariinihapon hajoaminen ja synteesi
4. Arakidihapon hajoaminen ja synteesi
5. Lignoserihapon hajoaminen ja synteesi
6. Öljyhapon hajoaminen ja synteesi
7. Nervohapon hajoaminen ja synteesi
8. Lenolihapon hajoaminen ja synteesi
9. Linoleenihapon aineenvaihdunta
10. Arakidonihapon aineenvaihdunta
Valmista vastauksesi seuraavan suunnitelman mukaan:
1. Ilmoita tuotteet, jotka sisältävät tätä happoa.
2. Kirjoita maha-suolikanavan rasvansulatuksen vaiheet, osoita sappihappojen, entsyymien rooli ja imeytymismekanismi.
3. Luettele rasvahappojen käytön kataboliset ja anaboliset reitit.
4. Laske rasvahapon b-hapetuksen aikana muodostuvien ATP-molekyylien lukumäärä.
5. Ilmoita rasvahappojen hajoamisen aikana muodostuvan asetyyli-CoA:n käyttötavat.
6. Kirjoita tämän rasvahapon synteesin vaiheet kehossa.
7. Piirrä kaavio tämän hapon syntetisoimiseksi glukoosin aineenvaihdunnan tuotteista.
Vastaukset:
Liittovaltion budjettikoulutuslaitos
korkeampi koulutus
"Siperian valtion lääketieteellinen yliopisto"
Olet tutkinut osiota "Biologinen hapetus. Hengitysketju" etäkurssi "Biologinen kemia"
Teoreettisten tietojen lujittamiseksi ja käytännön taitojen hallitsemiseksi on tarpeen suorittaa yksilöllinen tehtävä aiheesta " Hengitysketju»
Valitse substraatti luettelosta, tässä tapauksessa aihenumeron tulee vastata arvosanakirjan viimeistä numeroa
1. a-ketoglutaraatti (viimeinen numero 1,6)
2. Isositraatti (viimeinen numero 2,7)
3. Pyruvaatti (viimeinen numero 3, 8)
4. Malat (viimeinen numero 4,9)
5. Sukkinaatti (viimeinen numero 5.10)
Valmista vastauksesi seuraavan suunnitelman mukaan:
1. Nimeä entsyymi, joka katalysoi substraatin hapettumista.
2. Nimeä koentsyymi (alennettu ekvivalentti).
3. Mihin hengitysketjun osaan elektronien ja protonien pelkistetty ekvivalentti siirtyy?
Anna Apteekki / taurusann
Hyvät kollegat! Koska opiskelu vaikeutuu vuosi vuodelta, tarjoan palveluitani erilaisten lääketieteen alojen ratkaisemisessa. Joskus, vaikka opiskelisit hyvin, et voi tehdä kaikkea, joten yhteydenotto ajoissa auttaa estämään ja ratkaisemaan monia ongelmia puolestasi.
eroaa naudan TSH:n samankaltaisesta polypeptidistä
aminohappotähteet ja C-terminaalisen metioniinin puuttuminen. Tekijä-
hormonin ominaisuudet selittyvät TSH:n β-alayksikön läsnäololla kompleksissa
α-alayksikön kanssa. Oletetaan, että tyrotropiinin vaikutus suoritetaan
tapahtuu, kuten muidenkin proteiiniluonteisten hormonien toiminta, kautta
sitoutuminen plasmakalvojen spesifisiin reseptoreihin ja
adenylaattisyklaasijärjestelmän titraus (katso alla).
Gonadotrooppiset hormonit (gonadotropiinit)
Gonadotropiineihin kuuluvat follikkelia stimuloiva hormoni (FSH,
follitropiini) ja luteinisoiva hormoni (LH, lutropiini) tai hormoni,
stimuloivat interstitiaalisia soluja*. Molemmat hormonit syntetisoidaan
aivolisäkkeen etulohkossa ja, kuten tyrotropiini, ovat monimutkaisia
proteiinit - glykoproteiinit, joiden mol. paino 25 000. Ne säätelevät ste-
Roido- ja gametogeneesi sukurauhasissa. Follitropiini aiheuttaa kypsymisen
follikkelien muodostuminen munasarjoissa naisilla ja spermatogeneesi miehillä. Lutropiini
naisilla se stimuloi estrogeenin ja progesteronin eritystä sekä repeytymistä
follikkelit, joissa muodostuu keltainen keho, ja miehillä - taikinan eritys,
steronin ja interstitiaalisen kudoksen kehittyminen. gonadotropiinien biosynteesi,
kuten todettiin, sitä säätelee hypotalamuksen hormoni gonadolibo-
Lutropiinimolekyylin kemiallinen rakenne on täysin selvitetty.
Lutropiini koostuu kahdesta α- ja β-alayksiköstä. α-alayksiköiden rakenne
hormoni on sama useimmilla eläimillä. Joten lampaassa se sisältää 96
aminohappotähteet ja 2 hiilihydraattiradikaalia. Ihmisillä α-alayksikkö
Hormoniketju lyhenee 7 aminohappotähteellä N-päästä ja eroaa
Se on 22 aminohapon luonne. Sarja on myös purettu
aminohapot sian ja ihmisen lutropiinin β-alayksiköissä. α- ja β-ala-
Yksiköiltä puuttuu yksittäin biologinen aktiivisuus (analogisesti
useimpien entsyymialayksiköiden kanssa). Vain heidän kompleksinsa, koulutus
mikä todennäköisimmin määräytyy niiden primäärirakenteen perusteella,
johtaa biologisesti aktiivisen makromolekyylirakenteen muodostumiseen
kiertomatkoja hydrofobisten vuorovaikutusten vuoksi.
Lipotrooppiset hormonit (LTH, lipotropiinit)
Aivolisäkkeen etuosan hormoneista, joiden rakenne ja toiminta
Viime vuosikymmenen aikana selvitettyinä on syytä huomata erityisesti lipotropiinit
β- ja y-LTG. β-lipo-
lampaan ja sian tropina, jonka molekyylit koostuvat 91 aminohaposta
jäännös ja niiden sekvenssissä on merkittäviä lajieroja
aminohappoja. β-lipotropiinin biologisiin ominaisuuksiin kuuluvat rasva-
mobilisoiva vaikutus, kortikotrooppinen, melanosyyttejä stimuloiva ja hy-
kalsemiavaikutus ja lisäksi insuliinin kaltainen vaikutus,
ilmaistuna glukoosin käyttönopeuden lisäämisenä kudoksissa.
Oletetaan, että lipotrooppinen vaikutus tapahtuu järjestelmän kautta
* Gonadotropiinien ryhmään kuuluu myös ihmisen koriongonadotropiini
vuosisadan (hCG), syntetisoi istukan solut ja edustaa glykoproteiinia.
adenylaattisyklaasi-cAMP-proteiinikinaasi, toiminnan viimeinen vaihe
joka on inaktiivisen triasyyliglyserolilipaasin fosforylaatio.
Tämä entsyymi pilkkoo aktivoitumisen jälkeen neutraalit rasvat
diasyyliglyseroli ja korkeampi rasvahappo (katso luku 11).
Luetellut biologiset ominaisuudet eivät johdu β-lipotrooppisuudesta
nom, joka osoittautui vailla hormonaalista toimintaa, ja sen tuotteet
rajoitetun proteolyysin aikana muodostunut hajoaminen. Osoittautui että
aivokudoksessa ja aivolisäkkeen välilohkossa, biologinen
kemiallisesti aktiiviset peptidit, joilla on opiaattien kaltaisia vaikutuksia. Privo-
Katsotaanpa joidenkin niistä rakenteita:
N–Ampumarata–Gli–Gli–Hiustenkuivaaja-Meth-OH
Metioniini-enkefaliini
N–Ampumarata–Gli–Gli–Fen–Lei–ON
Leusiini-enkefaliini
N–Ampumarata–Gli–Gli–Hiustenkuivaaja-Met-Tre-Ser-Glu-Liz-Ser-Gln-Tre-Pro-
Lei–Val–Tre–Lei–Fen–Liz–Asn–Ala–Ile–Val–Liz–Asn–Ala–Gis–
Liz–Liz–Gly–Gln–OH
β-endorfiini
Kaikille kolmelle yhdisteelle yleinen rakennetyyppi on tetra-
peptidisekvenssi N-päässä. On todistettu, että β-endorfiini (31
AMK) muodostuu proteolyysillä suuremmasta aivolisäkkeestä
p-lipotropiinihormoni (91 AMK); jälkimmäinen yhdessä ACTH:n kanssa muodostuu
yleinen esiaste - prohormoni, jota kutsutaan p o o p i o k o r t i n o m
(on siis preprohormoni), jolla on molekyyli
paino 29 kDa ja sisältää 134 aminohappotähdettä. Biosynteesi
ja proopiokortiinin vapautumista aivolisäkkeen etuosassa säädellään
hypotalamuksen kortikoliberiini. ACTH:sta ja β-lipo-
tropiini jatkokäsittelyn kautta, erityisesti rajoitettu pro-
Teolyysissä muodostuu α- ja β-melanosyyttejä stimuloivia hormoneja, vastaavasti
monos (α- ja β-MSH). Käyttämällä DNA-kloonaustekniikoita sekä
Sangerin menetelmä nukleiinihappojen primäärirakenteen määrittämiseksi
nukleotidisekvenssi löydettiin useissa laboratorioissa
Proopiokortiinin esiaste-mRNA. Nämä tutkimukset voivat palvella
elävät perustana uusien biologisesti aktiivisten aineiden kohdennetulle tuotannolle
hormonaalisia terapeuttisia lääkkeitä.
Alla on peptidihormonit, jotka muodostuvat β-lipotro-
pin spesifisellä proteolyysillä.
Juoni β -lipotropiini
Peptidihormoni
y-lipotropiini
Met-enkefaliini
α-endorfiini
γ-endorfiini
δ-endorfiini
β-endorfiini
Ottaen huomioon β-lipotropiinin yksinomaisen roolin prekursorina
luetelluista hormoneista esittelemme β-lipotropiinin primäärirakenteen
siat (91 aminohappotähdettä):
N–Glu–Lei–Ala–Gly–Ala–Pro–Pro–Glu–Pro–Ala–Arg–Asp–Pro–Glu–
Ala–Pro–Ala–Glu–Gli–Ala–Ala–Ala–Arg–Ala–Glu–Lei–Glu–Tir–
Gli–Lei–Val–Ala–Glu–Ala–Glu–Ala–Ala–Glu–Liz–Liz–Asp–Glu–
Gly–Pro–Tyr–Lys–Met–Glu–Gis–Phen–Arg–Trp–Gly–Ser–Pro–Pro–
Liz–Asp–Lys–Arg–Tyr–Gly–Gly–Phen–Met–Tre–Ser–Glu–Lys–Ser–
Gln–Tre–Pro–Lei–Val–Tre–Lei–Fen–Liz–Asn–Ala–Ile–Val–Liz–
Asn-Ala-Gis-Lys-Lys-Gly-Gln-OH
Lisääntynyt kiinnostus näitä peptidejä, erityisesti enkefaliineja kohtaan
ja endorfiinit, sanelee niiden poikkeukselliset kyvyt, kuten morfiini,
lievittää kipua. Tämä tutkimusalue on uusien sovellusten etsiminen
luontaiset peptidihormonit ja (tai) niiden ohjattu biosynteesi on
mielenkiintoinen ja lupaava fysiologian, neurobiologian,
neurologia ja klinikka.
Lisäkilpirauhasen hormonit
(PARATEHORMONIT)
Lisäkilpirauhashormoni on myös proteiinihormoni.
(lisäkilpirauhashormoni), tarkemmin sanottuna ryhmä lisäkilpirauhashormoneja, jotka eroavat järjestyksessä
aminohappoaktiivisuus. Lisäkilpirauhaset syntetisoivat niitä -
mi. Jo vuonna 1909 osoitettiin, että lisäkilpirauhasen poistaminen
aiheuttaa tetaanisia kouristuksia eläimissä jyrkän putoamisen taustalla
plasman kalsiumpitoisuudet; kalsiumsuolojen lisääminen estää
eläinten kuolema. Kuitenkin vasta vuonna 1925 lisäkilpirauhasista
eristettiin aktiivinen uute, joka aiheuttaa hormonaalisen vaikutuksen -
vuonna 1970 nautojen lisäkilpirauhasista; oli silloin
sen ensisijainen rakenne on määritetty. Todettiin, että lisäkilpirauhashormoni syntetisoituu
tulee prekursorin muodossa (115 aminohappotähdettä) pro p a r a t -
hormoni, mutta geenin päätuotteeksi osoittautui pr e p r o p a r a t -
25 aminohappotähdettä. Naudan lisäkilpirauhashormonimolekyyli sisältää 84
aminohappotähde ja koostuu yhdestä polypeptidiketjusta.
Havaittiin, että lisäkilpirauhashormoni osallistuu kationipitoisuuksien säätelyyn.
uusia kalsiumia ja siihen liittyviä fosforihappoanioneja veressä. Miten
Tiedetään, että kalsiumin pitoisuus veressä on kemikaali
vakiot, sen päivittäiset vaihtelut eivät ylitä 3–5 % (yleensä 2,2–
2,6 mmol/l). Biologisesti aktiivista muotoa pidetään ionisoituneena
kalsiumia, sen pitoisuus vaihtelee välillä 1,1–1,3 mmol/l. ionit
kalsium osoittautui välttämättömiksi tekijöiksi, joita ei voi korvata muilla
kationeja useille elintärkeille fysiologisille prosesseille: lihas
supistuminen, neuromuskulaarinen viritys, veren hyytyminen, tunkeutuminen
solukalvojen vastustuskyky, useiden entsyymien aktiivisuus jne. Siksi
kaikki muutokset näissä prosesseissa, jotka johtuvat pitkäaikaisesta puutteesta
kalsiumpala ruoassa tai sen imeytymisen häiriintyminen suolistossa, lyijy
lisäkilpirauhashormonin synteesin tehostamiseksi, mikä edistää huuhtoutumista
kalsiumsuolat (sitraattien ja fosfaattien muodossa) luukudoksesta ja vastaavat
Tämä johtaa luiden mineraali- ja orgaanisten komponenttien tuhoutumiseen.
Toinen lisäkilpirauhashormonin kohde-elin on munuaiset. Lisäkilpirauhashormoni vähenee
fosfaatin reabsorptio munuaisten distaalisissa tiehyissä ja lisää tubulusmuotoa
vuyu kalsiumin reabsorptio.
On huomattava, että Ca-pitoisuuden säätelyssä
solunulkoisessa
kolmella hormonilla on tärkeä rooli nesteessä: lisäkilpirauhashormoni, kalsitoniini,
] – johdannainen sanasta D
(katso luku 7). Kaikki kolme hormonia säätelevät tasoja
Mutta niiden toimintamekanismit ovat erilaisia. Siten kalsitriolin päärooli
la on edistää kalsiumin imeytymistä
ja fosfaattia suolistossa,
ja pitoisuusgradienttia vastaan, kun taas lisäkilpirauhashormoni
edistää niiden vapautumista luukudoksesta vereen ja kalsiumin imeytymistä
munuaisissa ja fosfaattien erittyminen virtsaan. Kalsitoniinin roolia on tutkittu vähemmän
Ca-homeostaasin säätelyssä
elimistössä. On myös huomattava, että
Kalsitriolilla on samanlainen vaikutusmekanismi solutasolla
steroidihormonien vaikutus (katso alla).
Katsotaan todistetuksi, että lisäkilpirauhashormonin fysiologinen vaikutus
munuaissolut ja luukudos toteutuvat adenylaattisyklaasijärjestelmän kautta
KILPIPUOLEHORMONIT
Kilpirauhanen on erittäin tärkeä rooli aineenvaihdunnassa.
Tästä on osoituksena havaittu perusaineenvaihdunnan voimakas muutos
minun kilpirauhasen häiriöitä sekä useita
epäsuorat tiedot, erityisesti sen runsaasta verenkierrosta huolimatta
pieni paino (20-30 g). Kilpirauhanen koostuu monista
erityiset ontelot - follikkelit, täynnä viskoosia eritettä - kolloidi.
Kolloidi sisältää erityistä jodia sisältävää glykoproteiinia, jolla on korkea
he sanovat joka painaa noin 650 000 (5 000 aminohappotähdettä). Tämä glyko-
proteiinia kutsutaan i o d t i r e o g l o b u l i n a . Hän on
tyroksiinin ja trijodityroniinin varamuoto - tärkeimmät follikkeliahormonit
kilpirauhasen kulaarinen osa.
Näiden hormonien lisäksi (joiden biosynteesi ja toiminnot otetaan huomioon,
katso alla), erityisissä soluissa - niin kutsutuissa parafollikulaarisissa soluissa,
tai kilpirauhasen C-soluissa syntetisoidaan peptidihormonia
synnytys, mikä varmistaa jatkuvan kalsiumpitoisuuden veressä. Hän
kutsutaan kalsitoniiniksi. Ensimmäistä kertaa kalsiitin olemassaolo
nin, jolla on kyky ylläpitää vakiona kal-
D. Kopp huomautti vuonna 1962, koska hän uskoi virheellisesti, että tämä
Hormoni syntetisoidaan lisäkilpirauhasissa. Tällä hetkellä
Kalsitoniinia ei eristetä vain puhtaassa muodossa kilpirauhaskudoksesta
eläimet ja ihmiset, mutta myös 32-jäseninen aminohappo
kemiallisella synteesillä vahvistettu sekvenssi. Alla on
kilpirauhasesta saatavan kalsitoniinin primäärirakenteesta