채널 3 채널 3
IET는 pH ≒7 영역에 있습니다.
GLI-GLU
(CH2)2-COOH (CH2)2-COOH
IET는 pH 영역에 있습니다<7
GLI-리즈
H 2 N–CH 2 –CO–NH–CH–COOH ← H 3 N + –CH 2 –CO–NH–CH–COO ‾
(CH2)4 –NH2(CH2)4 – NH2
IET는 pH>7 영역에 있습니다.
16.4 단백질
단백질은 생물학적 α로 구성된 고분자 질소 함유 생물학적 거대 분자입니다.엘- 펩티드(아미드) 결합에 의해 선형 서열로 연결된 아미노산.
가장 단순한 단백질은 구조상 최소 70개의 아미노산 잔기를 포함하는 폴리펩티드입니다.
단백질은 세포의 가장 중요한 구성 요소로 건조 중량의 최소 50%를 차지합니다. 그들은 유전 정보의 구현, 세포 및 신체 구조의 구성, 대사 과정의 발생 및 신체의 면역 방어를 수행합니다.
펩타이드와 단백질의 차이는 정량적일 뿐만 아니라 정성적이기도 합니다. 리보솜에서 단백질의 폴리펩티드 사슬이 생합성되고 이후 세포질의 친수성 환경으로 수렴된 후 더 높은 수준의 조직이 자발적으로 형성됩니다(2차, 3차 및 다수의 단백질에 대해 4차 구조).
1. 기본 구조– 펩타이드 결합으로 연결된 생체 아미노산의 선형 서열로 정의됩니다. 이는 메신저 RNA의 뉴클레오티드 서열에 있는 각각의 특정 단백질에 대해 유전적으로 결정됩니다. 1차 구조는 또한 단백질 분자의 더 높은 수준의 조직을 결정합니다. 1차 구조를 알면 단백질을 합성하여 지속적으로 얻는 것이 가능합니다(인슐린이 처음으로 합성되었고 이후에 다른 많은 단백질이 합성되었으므로 합성 폴리펩티드가 AIDS 및 기타 여러 질병의 치료를 위해 널리 보급되었습니다).
2. 2차 구조단백질 - 개별 부분의 회전으로 인해 발생하는 폴리펩티드 사슬의 국소 구조로, 사슬의 이 부분이 비틀리거나 접히거나 구부러집니다. 2차 구조는 α-나선, β-구조(구조)로 나타낼 수 있습니다.
접힌 시트).
3. 3차 구조- 전체 폴리펩티드 사슬의 형태(공간에서의 위치)는 근처 및 먼 아미노산 잔기의 2차 구조 요소의 상호 작용에 의해 결정됩니다. 소수성, 반 데르 발스, 정전기(이온), 이황화 공유 결합 등 모든 유형의 상호 작용이 형성 및 안정화에 참여합니다. 가장 중요한 것은 소수성 상호작용과 이황화 결합입니다.
4. 4차 구조다람쥐. 3차 구조를 갖는 개별 폴리펩티드 사슬(동일하거나 다름)을 공간적으로 배열하여 구조적, 기능적으로 통합된 거대분자 형성을 형성하는 방법( 다량체).
다량체 구조의 각 개별 폴리펩티드 사슬은 다음과 같습니다. 프로토머.프로토머는 입체적으로 상보적이며 비공유 결합을 통해 구조를 함께 묶습니다. 예를 들어, 혈액을 구성하는 단백질 분자인 헤모글로빈은 동일한 1차, 2차 및 3차 구조를 갖는 대칭적으로 구성된 여러 입자(동일한 폴리펩티드 사슬)로 구성됩니다.
13.. 아래 두 펩타이드는 어떤 결합으로 인해 공중합체를 형성할 수 있나요?
에이) ala-met-arg-cis-ala-gli-ser-gli-cis-tre;
비) lys-glu-arg-cis-arg-gly-tre-ser-lys-tre-glu-ser.
14. 단백질과 황산암모늄을 측정하기 위해 뷰렛 방법을 사용하여 혈청 내 알부민과 글로불린의 비율을 어떻게 설정합니까?
15. 환자의 혈청 내 글로불린 양에 대한 알부민 양의 비율은 1.5이다. 알부민 농도가 5.0g%인 경우 글로불린 함량을 계산합니다.
16. 단백질 분자의 두 가지 주요 구성을 말하고 그 차이점을 나타냅니다.
17. 구형 단백질과 원섬유형 단백질은 어떤 수준의 공간 구성으로 구별됩니까?
18. 기본 단백질의 가장 중요한 그룹을 나열하십시오.
19. 프로타민과 히스톤의 기본 특성이 다른 이유는 무엇입니까?
20. 왜 프로타민과 히스톤은 알칼리성이 높은 환경에서만 고열로 응고됩니까?
LESSON 3 “복합 단백질의 화학. 인단백질과 핵단백질의 성분 결정"
수업의 목적 : 복잡한 단백질, 특히 유전 정보(DNA 및 RNA)의 저장 및 전달에 주도적인 역할을 하는 핵단백질과 가장 중요한 색소단백질(헤모글로빈)의 분류 및 구조에 익숙해집니다.
학생이 알아야 할:
1. 복합 단백질의 분류, 분류의 원리, 명명법의 원리
2. 복잡한 단백질의 보결분자단의 화학적 성질.
3. 핵단백질과 색소단백질(특히 헤모글로빈)의 보결분자단의 구성요소.
4. 핵산의 공간적 구성.
5. RNA와 DNA의 구성과 구조의 차이
6. DNA와 RNA의 기능, RNA의 유형, 위치.
7. 헤모글로빈 보철 그룹, 그 구성 요소, 헴 구성에서 철의 역할.
8. 그 영향이 정보적 결과와 함께 DNA 구조의 변화를 일으킬 수 있는 요인.
학생은 다음을 수행할 수 있어야 합니다.:
1. DNA 사슬 중 하나의 주어진 단편 부분에 대한 상보 사슬을 (도식적으로) 구성합니다.
2. 핵산 가수분해물의 정성분석 결과를 바탕으로 DNA 또는 RNA가 가수분해되었는지 확인
3. 헤모글로빈의 유형을 구별하고 이에 대해 채택된 명칭(옥시헤모글로빈, 환원 헤모글로빈, 일산화탄소헤모글로빈 등)을 사용하십시오.
4. 평가를 위해 제시된 상보적인 DNA 가닥의 세그먼트에서 오류를 찾습니다.
학생은 아이디어를 얻어야합니다: 인체 내 복잡한 단백질의 주요 위치, 생물학적 중요성, 돌연변이 유발 효과가 종의 존재에 미치는 위협에 대해 설명합니다.
교실 작업
실험실 작업(인 결정
그리고 핵단백질)
1. 우유에서 카세인 분리.카세인(인단백질 중 하나)은 수용성 칼슘염 형태로 우유에 함유되어 있으며 산성화되면 분해되어 카세인이 침전됩니다. 과도한 산은 침전을 방해합니다. pH 값이 4.7(카제인의 등전점) 미만이면 단백질 분자가 재충전되고 카제인이 다시 용액으로 돌아가기 때문입니다.
작업 진행.우유 2ml에 같은 양의 증류수와 10% 아세트산 2방울을 첨가합니다. 플레이크 형태로 떨어지는 카제인을 필터에 모아 물로 헹궈줍니다.
핵단백질의 가수분해
작업 진행.둥근 바닥 플라스크에 이스트 1g을 넣고 10% 황산용액 20ml와 같은 양의 증류수를 넣는다. 환류마개로 플라스크를 닫고 약한 불에서 1.5시간 동안 압력을 가하여 끓인다. 액체를 식힌 후 증류수를 원래 용량만큼 넣고 여과한다. 다음과 같은 정성적 반응에 여과액을 사용하십시오.
a) 뷰레 반응(폴리펩티드 검출용). 생성된 가수분해물 5방울에 10% 수산화나트륨 용액 10방울과 1% 황산구리 용액 1방울을 첨가한다. 액체가 분홍색으로 변합니다.
b) 은 테스트(퓨린 염기를 검출하기 위해). 가수분해물 5방울에 질산은의 2% 암모니아 용액 5방울을 첨가한다. 3-5분 후, 퓨린 염기의 은 화합물로 이루어진 작은 갈색 침전물이 침전됩니다.
c) 질적 Molisch 반응(펜토스 그룹을 검출하기 위해). 가수 분해물 10 방울에 에탄올에 녹인 1 % 티몰 용액 2 ~ 3 방울을 넣고 벽을 따라 동일한 양의 농축 황산을 혼합하여 낮 춥니 다. 뚜렷한 빨간색 고리입니다.
d) 몰리브덴 샘플(인산 검출용). 가수분해물 5방울에 몰리브덴 시약 5방울을 넣고 몇분간 끓인다. 담황색이 나타나고, 냉각하면 인몰리브덴산암모늄 착화합물의 노란색 결정성 침전물이 나타난다.
아래 제안된 작업에 대해 합리적인 답변을 제공하십시오.
1. DNA를 구성하는 구조적 구성요소는 무엇입니까? 어떤 순서로 서로 연결되어 있나요?
2. 해당 사이트에 대한 보완 사슬을 구축합니다. 아래에 표시된 DNA 단편 (- A - G - G - C - T - G-T)결과적인 사슬은 RNA 단편이 됩니다:
3. 아래 제시된 DNA 사슬 중 하나의 섹션에 대한 상보 사슬을 구성하십시오.
-A - G - G - C - T -
: - : - : - : - :
-? - ? - ? - ? - ? -
4.아래 DNA 단편에서 오류를 찾아보세요:
-T - U - A - U - C - T - T - G-
: -: - : - : : : : :
A - A - T - A - G - A - A - U-
5. 올리고뉴클레오티드는 두 가지 방식으로 가수분해되었다. 첫 번째 경우, 가수분해물에서 모노뉴클레오티드가 결정되었습니다. A, G, C, T(후자는 가수분해물에서 다른 것보다 2배 더 많은 양으로 발견됨) 및 디뉴클레오티드 G - A, A - T그리고 티~티. 두 번째 경우에는 유리 뉴클레오티드와 함께 디뉴클레오티드가 발견되었습니다. G-C.
원래 제품의 뉴클레오티드 서열을 확인하시겠습니까?
6. 시험 용액은 양성 뷰렛 반응을 나타내며, 끓이거나 농축 무기산 및 설포살리실산을 첨가하면 침전물을 형성합니다.
용액에 단순한 단백질이 있는지 복잡한 단백질이 있는지 알아내는 것이 목적인 연구 계획을 세우십시오. 복합 단백질이 검출되는 경우, 그것이 헤모글로빈이라는 것을 확립(또는 배제)하는 방법.
7. 복합 단백질을 클래스로 나누는 기초를 설명하십시오.
8. 모든 종류의 복합 단백질에 대해 간략하게 설명하십시오.
9. 핵산 보결단의 구조식을 기억하십시오.
10. 핵산을 구성하는 질소 염기의 특성을 파악하고 DNA와 RNA의 차이점을 나열합니다(위치, 구조, 기능별).
11. DNA와 RNA 구조의 최소 정보 요소를 나열하십시오.
12. 정보의 원천으로서 DNA와 RNA의 역할이 어떻게 실현되는지 이해합니다.
13. 염색체 단백질의 두 하위 그룹과 이들 간의 차이점을 설명하십시오.
14. 헤모글로빈 구조에 대한 이해를 강화합니다 (단백질 부분의 구성 요소와 헴 구성 요소, 헤모글로빈의 주요 기능에서의 역할 연구).
4강(최종)
최종 강의를 준비할 때 해당 섹션을 마스터했는지 확인하세요. "단백질의 구조와 기능"다음 질문을 사용합니다(준비 시 강의 자료 및 교과서 사용).
1. 생화학의 주제인 모든 요소를 정의에 포함하여 "생명"의 개념을 공식화합니다.
2. 생화학의 주제를 정의하고 이 과학이 다루는 문제를 나열합니다.
3. 생명체의 가장 중요한 초분자 구조와 이를 구성하는 분자 그룹의 이름을 말하세요.
4. "단백질" 클래스를 정의합니다.
5. "아미노산" 클래스를 정의합니다.
6. 히스티딘, 알라닌, 발린으로 만들 수 있는 모든 트리펩타이드의 구조식을 쓰십시오.
7. 다음 펩타이드 중 산성, 염기성 또는 중성이며 각각의 순 전하를 나타내는 펩타이드는 무엇입니까? 전문가; ala-pro-leu-thr; 메트글리알라; 글루히저; cys-lys-arg, glu-arg-lys; 그의-글루.
8. 귀하에게 알려진 단백질 분류에 대한 접근법을 나열하십시오.
9. 구성이 다른 단백질 그룹을 지정하십시오.
10. 3차원 구조가 다른 단백질 그룹을 지정합니다.
11. 복잡한 단백질 그룹의 이름을 지정합니다.
12. 계속해서 "아미노산 서열을 위반하지 않고 화학적, 물리적 및 기타 요인의 영향으로 본래의 형태가 손실되는 것은...."입니다.
13. 변성 중에 끊어지는 화학 결합의 유형을 나열하십시오.
14. 조직에서 단백질을 분리하는 데 필요한 단계를 논리적 순서로 나열하십시오.
15. 모노뉴클레오티드를 구성하는 질소 염기의 구조식을 그려보세요.
16. AMP, HMP, CMP, TMP, UMP의 구조식을 그려보세요.
17. 폴리뉴클레오타이드에서 모노뉴클레오타이드 사이의 연결 방법을 설명하십시오.
18. 구성, 구조, 위치 및 기능 면에서 DNA와 RNA의 차이점을 설명합니다.
19. 헤모글로빈은 어떤 종류의 단백질인가요?
20. 글로빈의 구조적 특징을 말해보세요.
21. 헴의 구조식을 그리고 헴과 글로빈 사이의 연결을 명명하십시오.
22. 단백질의 기능이 다양해지는 원인은 무엇입니까?
23. 단백질의 생물학적 기능을 나열하십시오.
주제: “효소의 본질과 특성”(5-9과)
목표:생물학적 촉매인 효소의 화학적 성질, 기능 및 특성을 연구합니다.
주제의 의미. 살아있는 유기체의 필수적이고 가장 중요한 특징인 대사는 외부에서 신체로 들어오는 화합물과 내인성 화합물을 포함하는 다양한 화학 반응으로 구성됩니다. 학문의 이 섹션을 연구하는 과정에서 생명체의 모든 화학 반응은 촉매의 참여로 발생하고 생명체의 촉매(효소 또는 효소)는 단백질 성질의 물질이며 효소의 특성과 그들의 행동은 환경의 특성에 따라 달라집니다.
이 섹션을 연구할 때 효소의 활성이 전체 유기체에서 어떻게 조절되는지에 대한 정보도 획득하고 효소의 활성 또는 양의 변화와 여러 병리학적 과정의 연결, 원리에 대한 정보에 대한 일반적인 아이디어가 생성됩니다. 효소의 정량적 특성과 진단 및 치료 목적의 용도에 대해 설명합니다.
펩티드- 천연 또는 합성 화합물로, 분자는 펩타이드(아미드) 결합으로 연결된 α-아미노산 잔기로 구성됩니다. 펩타이드에는 아미노산이 아닌 성분도 포함될 수 있습니다. 펩타이드 분자에 포함된 아미노산 잔기의 수에 따라 디펩타이드, 트리펩타이드, 테트라펩타이드 등으로 구분됩니다. 최대 10개의 아미노산 잔기를 포함하는 펩티드를 펩타이드라고 합니다. 올리고펩타이드 10개 이상의 아미노산 잔기 함유 – 폴리펩티드. 분자량이 6000보다 큰 천연 폴리펩티드라고 합니다. 단백질.
유리 α-아미노기를 운반하는 펩타이드의 아미노산 잔기를 N-말단이라고 하고, 유리 α-카르복실기를 운반하는 잔기를 C-말단이라고 합니다. 펩타이드의 이름은 구성에 포함된 아미노산 잔기의 이름을 N 말단부터 시작하여 순차적으로 나열한 것입니다. 이 경우 접미사 "in"이 "silt"로 대체되는 아미노산의 일반 이름이 사용됩니다. 예외는 C-말단 잔기이며, 그 이름은 해당 아미노산의 이름과 일치합니다. 펩타이드에 포함된 모든 아미노산 잔기는 N 말단부터 번호가 매겨져 있습니다. 펩타이드의 1차 구조(아미노산 서열)를 기록하기 위해 아미노산 잔기에 대한 3문자 및 1문자 지정이 널리 사용됩니다(예를 들어 Ala-Ser-Asp-Phe-Gly는 alanyl-seryl-asparagyl-phenylalanyl- 글리신).
펩타이드의 개별 대표자
글루타티온- 모든 동물 및 식물 세포와 박테리아에서 발견되는 트리펩타이드 -글루타밀시스테이닐글리신.
글루타티온은 다양한 산화환원 과정에 관여합니다. 항산화제 역할을 합니다. 이는 구성에 시스테인이 존재하기 때문에 발생하며 환원 및 산화 형태의 글루타티온 존재 가능성을 결정합니다.
카르노즈그리고N(라틴어 carnosus - 고기, caro - 고기에서 유래) C 9 H 14 O 3 N 4는 아미노산 β-알라닌과 L-히스티딘으로 구성된 디펩티드(β-알라닐히스티딘)입니다. 1900년 V.S. Gulevich가 고기 추출물에서 발견했습니다. 분자량 226, 무색 바늘 모양으로 결정화되며 물에 잘 녹고 알코올에는 녹지 않습니다. 대부분의 척추동물의 골격근에서 발견됩니다. 어류 중에는 카르노신과 그 구성 아미노산이 없는 종이 있습니다. 엘-히스티딘 또는 β-알라닌만). 무척추동물의 근육에는 카르노신이 없습니다. 척추동물 근육의 카르노신 함량은 일반적으로 200~400입니다. mg습윤 중량의 %이며 구조와 기능에 따라 다릅니다. 인간의 경우 - 약 100-150 mg%.
카르노신(β-알라닐-L-히스티딘) 안세린(β-알라닐-1-메틸-L-히스티딘)
골격근에서 발생하는 생화학적 과정에 대한 카르노신의 영향은 다양하지만, 카르노신의 생물학적 역할은 확실하게 확립되지 않았습니다. 분리된 신경근 약물의 근육을 목욕시키는 용액에 카르노신을 첨가하면 피로한 근육의 수축이 재개됩니다.
디펩타이드 안세린카르노신과 구조가 유사한 (N-메틸카르노신 또는 β-알라닐-1-메틸-L-히스티딘)은 인간의 근육에는 없지만 근육이 빠른 수축이 가능한 종의 골격근(토끼 사지)에는 존재합니다. 근육, 가슴 근육 새). β-알라닐-이미다졸 디펩티드의 생리학적 기능은 완전히 명확하지 않습니다. 아마도 그들은 완충 기능을 수행하고 혐기성 조건에서 수축하는 골격근의 pH를 유지합니다. 그러나 분명한 것은 카르노신그리고 안세린시험관 내에서 미오신의 ATPase 활성을 자극하고, 이전에는 피로로 인해 감소했던 근육 수축의 진폭을 증가시킵니다. 학자 S.E. Severin은 이미다졸 함유 디펩티드가 수축 장치에 직접적인 영향을 미치지 않지만 근육 세포의 이온 펌프 효율을 증가시킨다는 것을 보여주었습니다. 두 디펩타이드는 모두 구리와 킬레이트 착물을 형성하고 이 금속의 흡수를 촉진합니다.
항생 물질 그라미시딘 S Bacillus brevis에서 분리되었으며 순환형 데카펩티드입니다.
그라미시딘 S
구조상 그라미시딘에스 2개의 오르니틴 잔기, 아미노산 아르기닌의 유도체, 2개의 페닐알라닌 D-이성체 잔기가 있습니다.
옥시토츠그리고N- 시상하부 전핵의 신경분비 세포에서 생성된 호르몬은 신경 섬유를 따라 뇌하수체 후엽으로 운반되어 축적되고 혈액으로 방출됩니다. 옥시토신은 자궁의 평활근과 방광 및 장의 근육을 수축시키고 유선에 의한 모유 분비를 자극합니다. 화학적 성질에 따라 옥시토신은 분자 내에서 4개의 아미노산 잔기가 시스틴에 의해 고리로 연결되고 트리펩타이드인 Pro-Leu-Gly와 연결되는 옥타펩타이드입니다.
옥시토신
고려해 봅시다 신경펩티드(아편성 펩티드). 엔케팔린이라고 불리는 처음 두 개의 신경펩티드는 동물의 뇌에서 분리되었습니다.
Tyr - Gli - Gli - Fen - Met- 메트엔케팔린
Tyr - Gli - Gli - Fen - 레이-레우-엔케팔린
이 펩타이드는 진통 효과가 있어 의약품으로 사용됩니다.
다른 프레젠테이션 요약"대사와 세포 에너지" - 정의. 플라스틱 교환. 소화 기관. 개방형 작업을 위해 학생들을 준비시킵니다. 화학적 변형. "예" 또는 "아니오"로 대답하는 질문입니다. 대사. 대사. 오류가 있는 텍스트입니다. 자세한 답변이 있는 작업입니다. 테스트 작업. 에너지 교환.
"대사" - 유전암호의 특성. 하나의 아미노산의 분자량. 유전자 코드. 분자의 초기 부분. 플라스틱 교환. 전사. 단백질. DNA. 해당 유전자의 길이를 결정합니다. 동화와 소멸의 반응. DNA의 오른쪽 가닥 부분. 용어를 정의합니다. 독립영양생물. 단백질 생합성. 단백질은 어떤 기본 구조를 갖게 될까요? 500개의 단량체로 구성된 단백질. 방송.
“에너지대사” 9급 - 포도당은 세포호흡의 중심분자입니다. 숫자로 보는 ATP 에너지 대사의 개념. 독립영양생물. PVA – 피루브산 C3H4O3. ATP의 구조. ATP는 세포 내 보편적인 에너지원입니다. ATP를 ADP로 전환합니다. 발효는 무산소 호흡이다. 대사. 세포의 에너지 대사. 발효. 에너지 대사(동화). 미토콘드리아. 호기성 단계는 산소입니다. 호기성 단계의 요약 방정식.
"에너지 대사 단계" - 요약 방정식. 유기체의 영양 유형. 분할 과정. 대사. PVC의 산화. 전자 수송 사슬. 에너지 방출. 크렙스주기. 반응을 설명하세요. 산화적 탈카르복실화. 이화작용. 유산소 호흡. 유산소 호흡의 단계. 준비 단계. 산소 분해. 태양 에너지. ATP 합성은 어디서 일어나는가? 무산소 무대. 텍스트의 빈칸을 채워보세요.
"탄수화물 대사" - 크렙스 주기 요약. 트리오스포스페이트 이소머라제. 자당. ATP 합성의 화학삼투 모델. 효소 활성에 영향을 미치는 요인. 대사. 해당과정. 알돌라자. 효소의 분류. 긴 양말. 포도당 산화의 단계. 가지의 형성. 효소. 미토콘드리아 ETC의 단백질 성분. 효소. 탄수화물 대사의 주요 단계. 에놀라제. 글리코겐 합성. 아세틸-CoA를 CO2로 산화시킵니다.
"에너지 대사" - 에너지 대사 과정. 해당과정. 해당과정 반응에서 에너지가 방출됩니다. 에너지 교환의 무산소 단계의 효소. PVK의 운명. 젖산발효. 유산. 생물학적 산화 및 연소. 물질 A의 산화. 준비 단계. 되풀이. 연소. 에너지 교환.
스테로이드 호르몬 합성에 대한 ACTH의 작용 메커니즘에 대한 데이터는 아데닐레이트 시클라제 시스템의 중요한 역할을 나타냅니다. ACTH는 세포막 외부 표면의 특정 수용체와 상호작용하는 것으로 알려져 있습니다(수용체는 다른 분자, 특히 시알산과 복합체를 이루는 단백질로 표시됩니다). 그런 다음 신호는 세포막 내부 표면에 위치한 효소 아데닐레이트 시클라제(adenylate cyclase)로 전달되어 ATP 분해와 cAMP 형성을 촉매합니다. 후자는 단백질 키나제를 활성화하고 ATP의 참여로 콜린에스테라제를 인산화하여 콜레스테롤 에스테르를 유리 콜레스테롤로 전환시켜 콜레스테롤을 코르티코스테로이드로 전환시키는 모든 효소를 포함하는 부신 미토콘드리아로 들어갑니다. 신체친화성호르몬(GH, 성장호르몬, 성장호르몬)은 뇌하수체 전엽의 호산성 세포에서 합성되며, 뇌하수체 내 농도는 조직 1g당 5~15mg입니다. 인간 GH는 191개의 아미노산으로 구성되어 있으며 2개의 이황화 결합을 포함합니다. N- 및 C-말단 아미노산은 페닐알라닌으로 표시되며 광범위한 생물학적 효과를 갖습니다. 이는 신체의 모든 세포에 영향을 주어 탄수화물, 단백질, 지질 및 미네랄의 대사 강도를 결정합니다. 이는 단백질, DNA, RNA 및 글리코겐의 생합성을 향상시키는 동시에 저장에서 지방의 동원을 촉진하고 조직에서 고급 지방산과 포도당의 분해를 촉진합니다. 신체 크기와 골격 성장의 증가와 함께 동화 과정을 활성화하는 것 외에도 성장 호르몬은 대사 과정의 속도를 조정하고 조절합니다. 이 호르몬의 많은 생물학적 효과는 호르몬인 소마토메딘의 영향으로 간에서 형성된 특수 단백질 인자를 통해 수행됩니다. 본질적으로 그것은 mol의 펩타이드로 밝혀졌습니다. 무게 8000. 갑상선자극호르몬(TSH, 갑상선자극호르몬)는 복잡한 당단백질이며 또한 개별적으로 생물학적 활성을 갖지 않는 두 개의 α- 및 β-소단위를 포함합니다. 그 질량은 약 30,000입니다. 갑상선 자극 호르몬은 갑상선의 발달과 기능을 조절하고 갑상선 호르몬의 생합성과 혈액으로의 분비를 조절합니다. 갑상선 자극 호르몬의 α- 및 β-소단위체의 기본 구조는 완전히 해독되었습니다: 96개의 아미노산 잔기를 포함하는 α-소단위체; 112개의 아미노산 잔기를 함유하는 인간 갑상선 자극 호르몬의 β-소단위체, 성선 자극 호르몬(성선 자극 호르몬)난포 자극 호르몬(FSH, 폴리트로핀)과 황체 형성 호르몬(LH, 루트로핀)이 포함됩니다. 두 호르몬 모두 뇌하수체 전엽에서 합성되며 복잡한 단백질(1몰의 당단백질)입니다. 무게는 25,000입니다. 생식선에서 스테로이드와 배우자 형성을 조절합니다. 폴리트로핀은 여성의 난소에서 난포의 성숙을 유발하고 남성의 경우 정자 형성을 유발합니다. 루트로핀은 여성의 경우 에스트로겐과 프로게스테론의 분비를 자극하고 황체 형성으로 인한 난포 파열을 자극하며, 남성의 경우 테스토스테론 분비와 간질 조직의 발달을 자극합니다. 언급한 바와 같이 성선자극호르몬의 생합성은 시상하부 호르몬인 고나돌리베린에 의해 조절됩니다. 루트로핀은 두 개의 α- 및 β-소단위로 구성됩니다. 호르몬의 α-소단위는 N-말단의 89개 아미노산 잔기를 포함하며 성질이 다릅니다. 22개의 아미노산.
29. 뇌하수체 후엽 호르몬: 바소프레신, 옥시토신. 화학적 성질. 그들의 작용 메커니즘, 생물학적 효과. 이러한 호르몬 생산 부족과 관련된 신체 기능 장애.
호르몬 바소프레신과 옥시토신리보솜 경로에 의해 합성됩니다. 두 호르몬 모두 다음 구조를 갖는 비펩티드입니다. 바소프레신은 두 가지 아미노산에서 옥시토신과 다릅니다. 바소프레신은 N 말단의 3번 위치에 이소류신 대신 페닐알라닌을 함유하고 8번 위치에는 류신 대신 아르기닌을 함유합니다. 포유류에서 옥시토신의 주요 생물학적 효과는 출산 중 자궁 평활근의 수축 자극과 젖 분비를 유발하는 유선 폐포 주변의 근육 섬유와 관련이 있습니다. 바소프레신은 혈관의 평활근 섬유의 수축을 자극하여 강력한 혈관수축제 효과를 발휘하지만 신체에서의 주요 역할은 수분 대사를 조절하는 것이므로 두 번째 이름은 항이뇨 호르몬입니다. 낮은 농도(체중 1kg당 0.2ng)의 바소프레신은 강력한 항이뇨 효과를 가지며, 신장 세뇨관 막을 통한 물의 역류를 자극합니다. 일반적으로 혈장의 삼투압과 인체의 수분 균형을 조절합니다. 병리학, 특히 뇌하수체 후엽의 위축으로 인해 요붕증이 발생합니다. 이 질병은 소변에서 극도로 많은 양의 체액이 방출되는 것을 특징으로 합니다. 이 경우 신장 세뇨관에서 수분 흡수의 역과정이 중단됩니다.
옥시토신
바소프레신
30. 갑상선 호르몬: 트리요오드티로닌과 티록신. 화학적 성질, 생합성. 분자 수준에서 호르몬의 작용 메커니즘, 생물학적 효과. 갑상선 기능항진증의 신진대사 변화. 풍토성 갑상선종의 발생 메커니즘과 예방.
티록신과 트리요오드티로닌– 갑상선 여포 부분의 주요 호르몬. 이러한 호르몬(생합성 및 기능은 아래에서 논의됨) 외에도 펩타이드 호르몬은 소위 난포 주위 세포 또는 갑상선의 C 세포와 같은 특수 세포에서 합성되어 일정한 칼슘 농도를 보장합니다. 혈액에. ``라는 이름이 붙었습니다. 칼시토닌≫. 칼시토닌의 생물학적 효과는 부갑상선 호르몬의 효과와 정반대입니다. 뼈 조직의 흡수 과정을 억제하여 저칼슘혈증과 저인산염혈증을 유발합니다.고리 구조의 4개 위치에 요오드를 함유한 갑상선 호르몬 티록신은 L-티로닌으로부터 쉽게 합성됩니다. 갑상선 호르몬의 생물학적 효과는 신체의 많은 생리적 기능으로 확장됩니다. 특히 호르몬은 기초 대사 속도, 조직의 성장 및 분화, 단백질, 탄수화물 및 지질의 대사, 물 전해질 대사, 중추 신경계 활동, 소화관, 조혈, 심혈관 기능, 필요성을 조절합니다. 비타민, 감염에 대한 신체의 저항력 등. 유아기의 갑상선 기능 저하증은 문헌에서 다음과 같이 알려진 질병의 발병으로 이어집니다. 크레틴병. 성장 정지, 피부, 모발, 근육의 특정 변화 및 대사 과정 속도의 급격한 감소 외에도 크레틴병으로 심각한 정신 장애가 나타납니다. 이 경우 특정 호르몬 치료는 긍정적인 결과를 제공하지 않습니다. 갑상선 기능 증가(기능항진)는 발달을 유발합니다. 갑상선항진증
L-티록신 L-3,5,3"-트리요오드티로닌
31. 부신피질 호르몬: 글루코코르티코이드, 미네랄코르티코이드. 화학적 성질. 분자 수준에서의 작용 메커니즘. 탄수화물, 미네랄, 지질 및 단백질 대사 조절에서의 역할.
부신 피질의 호르몬은 생물학적 효과의 성격에 따라 전통적으로 글루코코르티코이드(탄수화물, 단백질, 지방 및 핵산의 대사에 영향을 미치는 코르티코스테로이드)와 미네랄코르티코이드(염분과 대사에 일차적인 영향을 미치는 코르티코스테로이드)로 구분됩니다. 물). 첫 번째에는 코르티코스테론, 코르티손, 하이드로코르티손(코티솔), 11-데옥시코르티솔 및 11-데히드로코르티코스테론이 포함되고, 두 번째에는 데옥시코르티코스테론과 알도스테론이 포함됩니다. 콜레스테롤, 에르고스테롤, 담즙산, 비타민 D, 성 호르몬 및 기타 여러 물질의 구조뿐만 아니라 이들의 구조는 시클로펜탄퍼히드로페난트렌의 축합 고리 시스템을 기반으로 합니다. 글루코코르티코이드다양한 조직의 신진대사에 다양한 영향을 미칩니다. 근육, 림프, 결합 및 지방 조직에서 이화 작용을 나타내는 글루코 코르티코이드는 세포막의 투과성을 감소시켜 포도당과 아미노산의 흡수를 억제합니다. 동시에 간에서는 반대 효과가 나타납니다. 글루코코르티코이드 노출의 최종 결과는 주로 포도당 신생합성으로 인해 고혈당증이 발생하는 것입니다. 미네랄코르티코이드(데옥시코르티코스테론 및 알도스테론)은 주로 나트륨, 칼륨, 염소 및 물의 대사를 조절합니다. 그들은 신체의 나트륨 및 염화물 이온의 유지와 소변의 칼륨 이온 배설에 기여합니다. 분명히 나트륨과 염화물 이온은 다른 대사 산물의 배설과 교환하여 신장 세뇨관에서 재흡수됩니다.
코티솔
32. 부갑상선 호르몬과 칼시토닌. 화학적 성질. 분자 수준에서의 작용 메커니즘. 칼슘 대사, 고칼슘혈증 및 저칼슘혈증에 대한 영향.
단백질 호르몬에는 부갑상선 호르몬(부갑상선 호르몬)도 포함됩니다. 그들은 부갑상선에 의해 합성됩니다. 소의 부갑상선 호르몬 분자는 84개의 아미노산 잔기를 포함하고 하나의 폴리펩티드 사슬로 구성됩니다. 부갑상선 호르몬은 혈액 내 칼슘 양이온 및 관련 인산 음이온의 농도 조절에 관여하는 것으로 밝혀졌습니다. 이온화된 칼슘은 생물학적 활성 형태로 간주되며 농도 범위는 1.1~1.3mmol/l입니다. 칼슘 이온은 근육 수축, 신경근 흥분, 혈액 응고, 세포막 투과성, 여러 효소 활성 등 여러 중요한 생리적 과정에서 다른 양이온으로 대체할 수 없는 필수 요소임이 밝혀졌습니다. 따라서 장기간 음식에 칼슘이 부족하거나 장에서 칼슘이 흡수되지 않아 발생하는 이러한 과정의 변화는 부갑상선 호르몬의 합성을 증가시켜 칼슘 염(구연산염 및 인산염의 형태)의 침출을 촉진합니다. ) 뼈 조직에서 뼈의 미네랄 및 유기 성분이 파괴됩니다. 부갑상선 호르몬의 또 다른 표적 기관은 신장입니다. 부갑상선 호르몬은 신장 원위 세뇨관에서 인산염의 재흡수를 감소시키고 칼슘의 세뇨관 재흡수를 증가시킵니다. 소위 여포 주위 세포 또는 갑상선의 C 세포에서 펩티드 성질의 호르몬이 합성됩니다. 혈액 내 칼슘의 일정한 농도를 보장합니다 - 칼시토닌. 공식:
칼시토닌은 이황화 결합(1번째와 7번째 아미노산 잔기 사이)을 함유하고 있으며 N 말단 시스테인과 C 말단 프롤린아미드가 특징입니다. 칼시토닌의 생물학적 효과는 부갑상선 호르몬의 효과와 정반대입니다. 칼시토닌은 뼈 조직의 흡수 과정을 억제하여 저칼슘혈증과 저인산혈증을 유발합니다. 따라서 인간과 동물의 혈액 내 칼슘 수준의 일정성은 주로 부갑상선 호르몬, 칼시트리올 및 칼시토닌에 의해 보장됩니다. 갑상선과 부갑상선 호르몬, 그리고 비타민 D3에서 추출된 호르몬입니다. 이러한 분비샘에 대한 수술적 치료 조작 중에는 이 점을 고려해야 합니다.
33. 부신 수질 호르몬 - 카테콜아민: 아드레날린과 노르에피네프린. 화학적 성질과 생합성. 분자 수준에서 호르몬의 작용 메커니즘, 탄수화물, 지방 및 아미노산의 대사를 조절하는 역할. 부신 질환의 대사 장애.
이 호르몬은 구조적으로 아미노산 티로신을 연상시키며 고리와 측쇄의 β-탄소 원자에 추가 OH 그룹이 존재하고 카르복실 그룹이 없다는 점에서 다릅니다.
아드레날린 노르에피네프린 이소프로필아드레날린
무게 10g의 인간 부신 수질에는 약 5mg의 아드레날린과 0.5mg의 노르에피네프린이 포함되어 있습니다. 혈액 내 함량은 각각 1.9 및 5.2 nmol/l입니다. 혈장에서 두 호르몬은 유리 상태와 특히 알부민에 결합된 상태로 존재합니다. 두 호르몬 모두 소량의 ATP와 염 형태로 신경 말단에 침착되어 자극에 반응하여 방출됩니다. 게다가, 그들은 모두에 관한 것입니다 그들은 강력한 혈관 수축 효과를 가지고 있어 혈압을 증가시키며, 이 점에서 그들의 작용은 교감 신경계의 작용과 유사합니다.신체의 탄수화물 대사에 대한 이러한 호르몬의 강력한 조절 효과는 알려져 있습니다. 따라서 특히 아드레날린은 포스 포 릴라 제 효소의 작용으로 간에서 글리코겐 분해가 가속화되어 혈당 수치가 급격히 증가합니다. 노르에피네프린의 고혈당 효과는 훨씬 낮습니다(아드레날린 효과의 약 5%). 동시에 조직, 특히 근육에 육탄당 인산염이 축적되고 무기 인산염 농도가 감소하며 혈장 내 불포화 지방산 수준이 증가합니다. 아드레날린의 영향으로 조직에서 포도당 산화가 억제된다는 증거가 있습니다. 일부 저자는 이 작용을 포도당이 세포로 침투하는 속도(수송)의 감소와 연관시킵니다. 아드레날린과 노르에피네프린은 모두 체내에서 빠르게 파괴되는 것으로 알려져 있습니다. 대사의 비활성 생성물은 주로 3-메톡시-4-히드록시만델산, 옥소아드레노크롬, 메톡시노아드레날린 및 메톡시아드레날린의 형태로 소변으로 배설됩니다. 이러한 대사산물은 주로 글루쿠론산과 관련된 형태로 소변에서 발견됩니다. 카테콜아민의 이러한 변형을 촉매하는 효소는 많은 조직에서 분리되었으며 매우 잘 연구되어 왔으며, 특히 카테콜아민의 생합성 및 분해 속도를 결정하는 모노아민 산화효소(MAO)와 아드레날린 전환의 주요 경로를 촉매하는 카테콜 메틸트랜스퍼라아제가 있습니다. , 즉. . 영형- S-아데노실메티오닌으로 인한 메틸화. 두 가지 최종 분해 생성물의 구조를 제시합니다.
34. 글루카곤과 인슐린. 화학적 성질, 인슐린의 생합성. 분자 수준에서 이러한 호르몬의 작용 메커니즘. 탄수화물, 지방, 아미노산의 대사를 조절하는 역할. 당뇨병의 생화학적 장애.
췌장섬의 이름에서 그 이름을 얻은 인슐린. 51개의 아미노산 잔기를 포함하는 인슐린 분자는 이황화물 다리에 의해 두 지점에서 서로 연결된 두 개의 폴리펩티드 사슬로 구성됩니다. 인슐린 합성의 생리학적 조절에서 혈액 내 포도당 농도가 지배적인 역할을 합니다. 따라서 혈당 함량이 증가하면 췌도에서 인슐린 분비가 증가하고, 반대로 함량이 감소하면 인슐린 분비가 느려집니다. 이러한 피드백 제어 현상은 혈당 수치를 조절하는 가장 중요한 메커니즘 중 하나로 간주됩니다. 인슐린 분비가 부족하면 특정 질병이 발생합니다. 당뇨병인슐린의 생리적 효과: 인슐린은 혈당 수치를 낮추는 유일한 호르몬이며, 이는 다음을 통해 실현됩니다.
§ 세포에 의한 포도당 및 기타 물질의 흡수 증가;
§ 주요 해당효소의 활성화;
§ 글리코겐 합성 강도 증가 - 인슐린은 포도당을 글리코겐으로 중합시켜 간과 근육 세포에서 포도당 저장을 가속화합니다.
§ 포도당 생성 강도 감소 - 간 내 다양한 물질로부터 포도당 형성이 감소됩니다.
동화작용 효과
§ 세포(특히 류신과 발린)의 아미노산 흡수를 향상시킵니다.
§ 칼륨 이온, 마그네슘 및 인산염의 세포 내 수송을 향상시킵니다.
§ DNA 복제 및 단백질 생합성을 향상시킵니다.
§ 지방산의 합성과 그에 따른 에스테르화를 향상시킵니다. 지방 조직과 간에서 인슐린은 포도당이 트리글리세리드로 전환되는 것을 촉진합니다. 인슐린이 부족하면 반대 현상이 발생합니다. 즉 지방이 동원됩니다.
항이화작용 효과
§ 단백질 가수분해를 억제하여 단백질 분해를 줄입니다.
§ 지방 분해를 줄입니다 - 혈액으로의 지방산 흐름을 줄입니다.
글루카곤- 췌장의 랑게르한스섬 알파세포의 호르몬. 화학 구조에 따르면 글루카곤은 펩타이드 호르몬입니다. 글루카곤 분자는 29개의 아미노산으로 구성되어 있으며 분자량은 3485입니다. 글루카곤 분자의 1차 구조는 다음과 같습니다.