CH3 CH3
IET está en la región de pH≈7
GLI - GLU
(CH2)2-COOH (CH2)2-COOH
IET está en la región de pH<7
GLI-LIZ
H 2 N –CH 2 –CO–NH–CH–COOH ↔ H 3 N + –CH 2 –CO–NH–CH–COO ‾
(CH 2) 4 –NH 2 (CH 2) 4 – NH 2
IET está en la región de pH>7
16.4 PROTEÍNAS
Las proteínas son macromoléculas biológicas de alto peso molecular que contienen nitrógeno y que consisten en α biogénico,l-aminoácidos unidos en secuencia lineal por enlaces peptídicos (amida).
La proteína más simple es un polipéptido que contiene al menos 70 residuos de aminoácidos en su estructura.
Las proteínas son los componentes más importantes de la célula y representan al menos el 50% del peso seco. Llevan a cabo la implementación de la información genética, la construcción de estructuras celulares y corporales, la ocurrencia de procesos metabólicos y la defensa inmune del cuerpo.
La diferencia entre péptidos y proteínas no es sólo cuantitativa, sino también cualitativa. Después de la biosíntesis de la cadena polipeptídica de proteínas en los ribosomas y su posterior convergencia en el entorno hidrófilo del citosol, se forman espontáneamente niveles más altos de su organización (secundaria, terciaria y, para varias proteínas), estructura cuaternaria.
1. Estructura primaria– se define como una secuencia lineal de aminoácidos biogénicos unidos por enlaces peptídicos. Está determinado genéticamente para cada proteína específica en la secuencia de nucleótidos del ARN mensajero. La estructura primaria también determina niveles más altos de organización de las moléculas de proteínas. Conociendo la estructura primaria, es posible obtener una proteína de forma sintética (por primera vez se sintetizó insulina y, posteriormente, muchas otras proteínas, por lo que los polipéptidos sintéticos se generalizaron para el tratamiento del SIDA y muchas otras enfermedades).
2. Estructura secundaria proteína: una conformación local de una cadena polipeptídica, resultante de la rotación de sus secciones individuales, que conduce a la torsión, plegado o flexión de esta sección de la cadena. La estructura secundaria se puede representar mediante una hélice α, una estructura β (estructura
hoja plegada).
3. Estructura terciaria- conformación (ubicación en el espacio) de toda la cadena polipeptídica, determinada por la interacción de elementos de la estructura secundaria de residuos de aminoácidos cercanos y distantes. En su formación y estabilización intervienen todo tipo de interacciones: enlaces covalentes hidrofóbicos, de van der Wals, electrostáticos (iónicos) y disulfuro. Las más importantes son las interacciones hidrófobas y los enlaces disulfuro.
4. Estructura cuaternaria ardilla. Un método de disposición espacial de cadenas polipeptídicas individuales (idénticas o diferentes) con una estructura terciaria, que conduce a la formación de una formación macromolecular estructural y funcionalmente unificada ( multímero).
Cada cadena polipeptídica individual en la estructura del multímero se llama protómero. Los protómeros son estéricamente complementarios y unen la estructura mediante enlaces no covalentes. Por ejemplo, la molécula de proteína que forma la sangre, la hemoglobina, consta de varias partículas construidas simétricamente (cadenas polipeptídicas idénticas) que tienen la misma estructura primaria, secundaria y terciaria.
13.. ¿Debido a qué enlaces se puede formar un copolímero a partir de los dos péptidos siguientes?
A) ala-met-arg-cis-ala-gli-ser-gli-cis-tre;
b) lys-glu-arg-cis-arg-gly-tre-ser-lys-tre-glu-ser.
14. ¿Cómo, utilizando el método biuret para determinar proteínas y sulfato de amonio, establecer la relación entre albúminas y globulinas en el suero sanguíneo?
15. La relación entre la cantidad de albúmina y la cantidad de globulina en el suero sanguíneo del paciente es 1,5. Calcule el contenido de globulina si la concentración de albúmina es 5,0 g%.
16. Nombra las dos configuraciones principales de una molécula de proteína e indica las diferencias entre ellas.
17. ¿A qué nivel de organización espacial se distinguen las proteínas globulares y fibrilares?
18. Nombra los grupos más importantes de proteínas básicas.
19. ¿Por qué las protaminas y las histonas difieren en su carácter básico?
20. ¿Por qué las protaminas y las histonas se coagulan a altas temperaturas sólo en un ambiente altamente alcalino?
LECCIÓN 3 “Química de proteínas complejas. Determinación de componentes de fosfo y nucleoproteínas".
Propósito de la lección : Familiarizarse con la clasificación y estructura de proteínas complejas, especialmente las nucleoproteínas, que desempeñan un papel protagonista en el almacenamiento y transmisión de información genética (ADN y ARN), así como las cromoproteínas más importantes (hemoglobina).
El estudiante debe saber:
1. Clases de proteínas complejas, el principio de su división en clases, el principio de nomenclatura.
2. La naturaleza química de los grupos protésicos de proteínas complejas.
3. Componentes del grupo protésico de nucleoproteínas y cromoproteínas (en particular, hemoglobina).
4. Organización espacial de los ácidos nucleicos.
5. Diferencias en la composición y estructura del ARN y el ADN.
6.Funciones del ADN y el ARN, tipos de ARN, su localización.
7. Grupo protésico de la hemoglobina, sus componentes, papel del hierro en la composición del hemo.
8. Factores cuyo impacto puede provocar cambios en la estructura del ADN con consecuencias informativas.
El estudiante debe ser capaz de:
1. Construya (esquemáticamente) una cadena complementaria a una sección de un fragmento determinado de una de las cadenas de ADN.
2. Determinar, con base en los resultados de un análisis cualitativo del hidrolizado de ácido nucleico, si se hidrolizó ADN o ARN.
3. Distinguir los tipos de hemoglobina y utilizar las designaciones adoptadas para ellos (oxihemoglobina, hemoglobina reducida, carboxihemoglobina, etc.
4. Encontrar errores en segmentos de cadenas de ADN supuestamente complementarias presentadas para evaluación
El estudiante debe tener una idea.: sobre la localización predominante de proteínas complejas en el cuerpo humano, su significado biológico, sobre las amenazas que representan los efectos mutagénicos para la existencia de especies.
Trabajo en el aula
Trabajo de laboratorio (Determinación de fosfo-
Y nucleoproteínas)
1. Aislamiento de caseína de la leche. La caseína (una de las fosfoproteínas) está contenida en la leche en forma de una sal de calcio soluble, que cuando se acidifica se descompone y la caseína precipita. El exceso de ácido interfiere con la precipitación, ya que a valores de pH inferiores a 4,7 (el punto isoeléctrico de la caseína), las moléculas de proteína se recargan y la caseína vuelve a disolverse.
Progreso. A 2 ml de leche agregue un volumen igual de agua destilada y 2 gotas de ácido acético al 10%. Recoger la caseína que cae en forma de escamas sobre un filtro y enjuagar con agua.
Hidrólisis de nucleoproteínas.
Progreso. Colocar 1 g de levadura en un matraz de fondo redondo, agregar 20 ml de una solución de ácido sulfúrico al 10% y la misma cantidad de agua destilada. Cerrar el matraz con tapón de reflujo y hervir a presión durante 1,5 horas a fuego lento. Enfriar el líquido, añadir agua destilada hasta el volumen original y filtrar. Utilice el filtrado para las siguientes reacciones cualitativas:
a) reacción de biuret(para la detección de polipéptidos). A 5 gotas del hidrolizado resultante, agregue 10 gotas de una solución de hidróxido de sodio al 10% y 1 gota de una solución de sulfato de cobre al 1%. El líquido se vuelve rosado;
b) prueba de plata(para detectar bases purínicas). Agregue 5 gotas de una solución de nitrato de plata al 2% de amoníaco a 5 gotas de hidrolizado. Después de 3-5 minutos, precipita un pequeño precipitado marrón de compuestos de plata de bases purínicas;
c) reacción cualitativa de Molisch(para detectar el grupo pentosa). A 10 gotas de hidrolizado, agregue 2 a 3 gotas de una solución de timol al 1% en etanol, mezcle y baje un volumen igual de ácido sulfúrico concentrado a lo largo de la pared: un anillo rojo distintivo;
d) muestra de molibdeno(para detección de ácido fosfórico). Agregue 5 gotas de reactivo de molibdeno a 5 gotas de hidrolizado y hierva durante varios minutos. Aparece un color amarillo limón y, al enfriar, aparece un precipitado cristalino amarillo de un compuesto complejo de fosfomolibdato de amonio.
Dar respuestas razonadas a las tareas sugeridas a continuación:
1. ¿Qué componentes estructurales forman el ADN? ¿En qué orden están conectados entre sí?
2. Construir una cadena complementaria al sitio. el fragmento de ADN que se muestra a continuación (- A - G - G - C - T- G-T) de modo que la cadena resultante sea un fragmento de ARN:
3. Construya una cadena complementaria a una sección de una de las cadenas de ADN que se presentan a continuación:
-A - GRAMO - GRAMO - C - T -
: - : - : - : - :
-? - ? - ? - ? - ? -
4.Encuentre errores en el fragmento de ADN a continuación:
-T - U - A - U - C - T - T - G-
: -: - : - : : : : :
A - A - T - A - G - A - A - U-
5. El oligonucleótido se hidrolizó de dos maneras. En el primer caso, se determinaron mononucleótidos en el hidrolizado. A, G, C y T(este último se encuentra en el hidrolizado en una cantidad 2 veces mayor que los demás), así como dinucleótidos sol - a, a - t Y T-T. En el segundo caso, junto con los nucleótidos libres, se encontró un dinucleótido. G-C.
¿Determinar la secuencia de nucleótidos en el producto original?
6. La solución de prueba muestra una reacción de biuret positiva y forma un precipitado al hervir y agregar ácidos minerales concentrados, así como ácido sulfosalicílico.
Elaborar un plan de investigación cuyo objetivo sea averiguar si una proteína simple o compleja se encuentra en solución. Si se detecta una proteína compleja, cómo establecer (o excluir) que se trata de hemoglobina.
7. Explique la base para dividir las proteínas complejas en clases.
8. Dé una breve descripción de todas las clases de proteínas complejas.
9. Recuerde las fórmulas estructurales de los grupos protésicos de ácidos nucleicos.
10. Caracterizar las bases nitrogenadas que forman los ácidos nucleicos y enumerar las diferencias entre ADN y ARN (por localización, estructura, funciones).
11. Nombra el elemento de información mínimo en la estructura del ADN y el ARN.
12. Comprender cómo se realiza el papel del ADN y el ARN como fuentes de información.
13. Nombra dos subgrupos de cromoproteínas y las diferencias entre ellos.
14. Consolidar la comprensión de la estructura de la hemoglobina (estudiar los componentes de la parte proteica y los componentes del hemo, así como su papel en la función principal de la hemoglobina).
LECCIÓN 4 (final)
Al prepararse para la lección final, verifique si domina la sección. "Estructura y funciones de las proteínas". usando las siguientes preguntas (use materiales de lectura y libros de texto al prepararse):
1. Formule el concepto de “Vida”, incluyendo en la definición todos los elementos que son objeto de la bioquímica.
2. Definir el tema de la bioquímica y enumerar las cuestiones que trata esta ciencia.
3. Nombra las formaciones supramoleculares más importantes de los seres vivos y los grupos de moléculas que las forman.
4. Definir la clase “Proteínas”
5. Defina la clase “Aminoácidos”.
6. Escribe las fórmulas estructurales de todos los tripéptidos que se pueden construir a partir de histidina, alanina y valina.
7. ¿Cuál de los siguientes péptidos es ácido, básico o neutro e indica la carga eléctrica neta de cada uno? pro-ser-ser; ala-pro-leu-thr; met-gly-ala; glu-su-ser; cys-lys-arg, glu-arg-lys; su-glu.
8. Enumere los enfoques de clasificación de proteínas que conoce
9. Nombra grupos de proteínas que difieren en composición.
10. Nombra grupos de proteínas que difieren en su estructura tridimensional.
11. Nombra grupos de proteínas complejas.
12. Continúe con la frase "La pérdida de la conformación nativa bajo la influencia de factores químicos, físicos y de otro tipo sin violar la secuencia de aminoácidos es....."
13. Enumere los tipos de enlaces químicos que se rompen durante la desnaturalización.
14. Enumere en orden lógico los pasos necesarios para aislar proteínas de los tejidos.
15. Dibuja las fórmulas estructurales de las bases nitrogenadas que forman los mononucleótidos.
16. Dibuje las fórmulas estructurales de AMP, HMP, CMP, TMP y UMP.
17. Describe el método de conexión entre mononucleótidos en un polinucleótido.
18. Nombra las diferencias entre el ADN y el ARN en composición, estructura, localización y función.
19. ¿Qué tipo de proteína es la hemoglobina?
20. Nombra las características estructurales de la globina.
21. Dibuja la fórmula estructural del hemo, nombra las conexiones entre el hemo y la globina.
22. ¿Qué causa la diversidad de funciones de las proteínas?
23. Enumerar las funciones biológicas de las proteínas.
Tema: “La naturaleza y propiedades de las enzimas” (lecciones 5-9)
Objetivo: estudiar la naturaleza química, funciones y propiedades de los catalizadores biológicos: enzimas.
El significado del tema. El metabolismo, una característica obligatoria y más importante de los organismos vivos, se compone de muchas reacciones químicas diferentes, que involucran compuestos que ingresan al cuerpo desde el exterior y compuestos de origen endógeno. En el proceso de estudio de esta sección de la disciplina, se aprende que todas las reacciones químicas en los seres vivos ocurren con la participación de catalizadores, que los catalizadores en los seres vivos (enzimas o enzimas) son sustancias de naturaleza proteica, que las propiedades de las enzimas y su comportamiento depende de las características del medio ambiente.
Al estudiar esta sección, también se adquiere información sobre cómo se regula la actividad de las enzimas en todo el organismo, y se crean ideas generales sobre la conexión de una serie de procesos patológicos con cambios en la actividad o cantidad de enzimas, información sobre los principios. de las características cuantitativas de las enzimas y su uso con fines diagnósticos y terapéuticos.
Péptidos- compuestos naturales o sintéticos, cuyas moléculas se construyen a partir de residuos de α-aminoácidos conectados por enlaces peptídicos (amida). Los péptidos también pueden contener un componente que no sea un aminoácido. Según el número de residuos de aminoácidos incluidos en las moléculas peptídicas, se distinguen dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos, etc. Los péptidos que contienen hasta diez residuos de aminoácidos se denominan oligopéptidos que contiene más de diez residuos de aminoácidos – polipéptidos. Los polipéptidos naturales con un peso molecular superior a 6000 se denominan proteínas.
El residuo de aminoácido de los péptidos que lleva un grupo α-amino libre se llama N-terminal, y el residuo que lleva un grupo α-carboxilo libre se llama C-terminal. El nombre del péptido se forma a partir de los nombres de los residuos de aminoácidos incluidos en su composición, enumerados secuencialmente, comenzando por el N-terminal. En este caso, se utilizan nombres triviales de aminoácidos, en los que el sufijo "en" se sustituye por "limo". La excepción es el residuo C-terminal, cuyo nombre coincide con el nombre del aminoácido correspondiente. Todos los residuos de aminoácidos incluidos en los péptidos están numerados comenzando desde el extremo N. Para registrar la estructura primaria de un péptido (secuencia de aminoácidos), se utilizan ampliamente designaciones de residuos de aminoácidos de tres y una letra (por ejemplo, Ala-Ser-Asp-Phe-GIy es alanil-seril-asparagil-fenilalanil- glicina).
Representantes individuales de péptidos.
glutatión- tripéptido -glutamilcisteinilglicina, que se encuentra en todas las células y bacterias animales y vegetales.
El glutatión participa en varios procesos redox. Funciona como antioxidante. Esto se debe a la presencia de cisteína en su composición y determina la posibilidad de la existencia de glutatión en formas reducida y oxidada.
KarnozYnorte(del latín carnosus - carne, caro - carne), C 9 H 14 O 3 N 4, es un dipéptido (β-alanilhistidina), que consta de los aminoácidos β-alanina y L-histidina. Descubierto en 1900 por V.S. Gulevich en extracto de carne. Peso molecular 226, cristaliza en forma de agujas incoloras, muy soluble en agua, insoluble en alcohol. Se encuentra en los músculos esqueléticos de la mayoría de los vertebrados. Entre los peces hay especies en las que la carnosina y sus aminoácidos constituyentes están ausentes (o sólo l-histidina o β-alanina únicamente). No hay carnosina en los músculos de los invertebrados. El contenido de carnosina en los músculos de los vertebrados suele oscilar entre 200 y 400 mg% de su peso húmedo y depende de su estructura y función; en humanos - alrededor de 100-150 mg%.
Carnosina (β-alanil-L-histidina) Anserina (β-alanil-1-metil-L-histidina)
La influencia de la carnosina en los procesos bioquímicos que ocurren en los músculos esqueléticos es variada, pero el papel biológico de la carnosina no se ha establecido definitivamente. La adición de carnosina a una solución que baña el músculo de un fármaco neuromuscular aislado provoca que se reanude la contracción del músculo fatigado.
dipéptido ansarino(N-metilcarnosina o β-alanil-1-metil-L-histidina), similar en estructura a la carnosina, está ausente en los músculos humanos, pero está presente en los músculos esqueléticos de aquellas especies cuyos músculos son capaces de contracciones rápidas (miembro de conejo). músculos, pájaros del músculo pectoral). Las funciones fisiológicas de los dipéptidos de β-alanil-imidazol no están del todo claras. Quizás realicen funciones amortiguadoras y mantengan el pH en el músculo esquelético que se contrae en condiciones anaeróbicas. Sin embargo, está claro que carnosina Y ansarino Estimular la actividad ATPasa de la miosina in vitro, aumentar la amplitud de la contracción muscular, previamente reducida por la fatiga. Académico S.E. Severin demostró que los dipéptidos que contienen imidazol no afectan directamente al aparato contráctil, pero aumentan la eficiencia de las bombas de iones de la célula muscular. Ambos dipéptidos forman complejos quelatos con el cobre y favorecen la absorción de este metal.
Antibiótico gramicidina S aislado de Bacillus brevis y es un decapéptido cíclico:
Gramicidina S
en estructura gramicidinaS hay 2 residuos de ornitina, derivados del aminoácido arginina y 2 residuos de D-isómeros de fenilalanina.
OxitotzYnorte- una hormona producida por las células neurosecretoras de los núcleos anteriores del hipotálamo y luego transportada a lo largo de las fibras nerviosas hasta el lóbulo posterior de la glándula pituitaria, donde se acumula y desde donde se libera a la sangre. La oxitocina provoca la contracción de los músculos lisos del útero y, en menor medida, de los músculos de la vejiga y los intestinos, y estimula la secreción de leche por las glándulas mamarias. Por su naturaleza química, la oxitocina es un octapéptido, en una molécula cuyos 4 residuos de aminoácidos están unidos en un anillo por la cistina, también conectada a un tripéptido: Pro-Leu-Gly.
oxitocina
Consideremos neuropéptidos (péptidos opiáceos). Los dos primeros neuropéptidos, llamados encefalinas, se aislaron de cerebros de animales:
Tyr - Gli - Gli - Fen - Met- Met-encefalina
Tyr - Gli - Gli - Fen - Lei-Leu-enkephalin
Estos péptidos tienen un efecto analgésico y se utilizan como medicamentos.
resumen de otras presentaciones“Metabolismo y energía celular” - Definición. Intercambio de plástico. Órganos digestivos. Preparar a los estudiantes para tareas abiertas. Transformaciones químicas. Preguntas con respuesta “sí” o “no”. Metabolismo. Metabolismo. Texto con errores. Una tarea con una respuesta detallada. Tareas de prueba. Intercambio de energía.
"Metabolismo" - Propiedades del código genético. Peso molecular de un aminoácido. Codigo genetico. La parte inicial de la molécula. Intercambio de plástico. Transcripción. Proteína. ADN. Determine la longitud del gen correspondiente. Reacciones de asimilación y disimilación. Una sección de la cadena derecha de ADN. Defina los términos. Autótrofos. Biosíntesis de proteínas. ¿Qué estructura primaria tendrá la proteína? Una proteína que consta de 500 monómeros. Transmisión.
“Metabolismo energético” 9º grado - La glucosa es la molécula central de la respiración celular. ATP en cifras. El concepto de metabolismo energético. Autótrofos. PVA – ácido pirúvico C3H4O3. Estructura del ATP. El ATP es una fuente universal de energía en la célula. Conversión de ATP a ADP. La fermentación es respiración anaeróbica. Metabolismo. Metabolismo energético en la célula. Fermentación. Metabolismo energético (disimilación). Mitocondrias. La etapa aeróbica es el oxígeno. Ecuación resumen de la fase aeróbica.
“Etapas del metabolismo energético” - Ecuación resumida. Tipos de nutrición de organismos. El proceso de división. Metabolismo. Oxidación del PVC. Cadena de transporte de electrones. Liberación de energía. Ciclo de Krebs. Describe las reacciones. Descarboxilación oxidativa. Catabolismo. Respiración aeróbica. Etapas de la respiración aeróbica. Etapa preparatoria. División del oxígeno. Energía solar. ¿Dónde tiene lugar la síntesis de ATP? Etapa libre de oxígeno. Completa los espacios en blanco del texto.
“Metabolismo de carbohidratos” - Resumen del ciclo de Krebs. Triosafosfato isomerasa. Sacarosa. Modelo quimiosmótico de síntesis de ATP. Factores que influyen en la actividad enzimática. Metabolismo. Glucólisis. Aldolaza. Clasificación de enzimas. Media. Etapas de oxidación de la glucosa. Formación de ramas. Enzimas. Componentes proteicos de la ETC mitocondrial. Enzimas. Las principales etapas del metabolismo de los carbohidratos. Enolasa. Síntesis de glucógeno. Oxidación de acetil-CoA a CO2.
“Metabolismo energético” - El proceso del metabolismo energético. Glucólisis. Energía liberada en las reacciones de glucólisis. Enzimas de la etapa del intercambio de energía sin oxígeno. El destino del PVK. Fermentación del ácido láctico. Ácido láctico. Oxidación y combustión biológica. Oxidación de la sustancia A. Etapa preparatoria. Repetición. Combustión. Intercambio de energía.
Los datos sobre el mecanismo de acción de la ACTH en la síntesis de hormonas esteroides indican un papel importante del sistema de adenilato ciclasa. Se cree que la ACTH interactúa con receptores específicos en la superficie exterior de la membrana celular (los receptores están representados por proteínas en complejos con otras moléculas, en particular el ácido siálico). Luego, la señal se transmite a la enzima adenilato ciclasa, ubicada en la superficie interna de la membrana celular, que cataliza la descomposición del ATP y la formación de AMPc. Este último activa la proteína quinasa, que a su vez, con la participación del ATP, fosforila la colinesterasa, que convierte los ésteres de colesterol en colesterol libre, que ingresa a las mitocondrias suprarrenales, que contienen todas las enzimas que catalizan la conversión del colesterol en corticosteroides. somatotrópico la hormona (GH, hormona del crecimiento, somatotropina) se sintetiza en las células acidófilas de la glándula pituitaria anterior; su concentración en la glándula pituitaria es de 5 a 15 mg por 1 g de tejido; La GH humana consta de 191 aminoácidos y contiene dos enlaces disulfuro; Los aminoácidos N y C-terminales están representados por la fenilalanina. La STH tiene una amplia gama de efectos biológicos. Afecta a todas las células del cuerpo, determinando la intensidad del metabolismo de los carbohidratos, proteínas, lípidos y minerales. Mejora la biosíntesis de proteínas, ADN, ARN y glucógeno y al mismo tiempo promueve la movilización de grasas almacenadas y la descomposición de ácidos grasos superiores y glucosa en los tejidos. Además de activar los procesos de asimilación, acompañados de un aumento del tamaño corporal y del crecimiento esquelético, la hormona del crecimiento coordina y regula la tasa de los procesos metabólicos. Muchos de los efectos biológicos de esta hormona se llevan a cabo a través de un factor proteico especial formado en el hígado bajo la influencia de la hormona: la somatomedina. Por su naturaleza resultó ser un péptido con un mol. pesa 8000. Hormona estimulante de la tiroides (TSH, tirotropina) es una glicoproteína compleja y, además, contiene dos subunidades α y β, que individualmente no tienen actividad biológica: dicen. su masa es de aproximadamente 30.000. La tirotropina controla el desarrollo y la función de la glándula tiroides y regula la biosíntesis y la secreción de hormonas tiroideas en la sangre. Se ha descifrado completamente la estructura primaria de las subunidades α y β de la tirotropina: la subunidad α que contiene 96 residuos de aminoácidos; Subunidad β de la tirotropina humana, que contiene 112 residuos de aminoácidos, A las hormonas gonadotrópicas (gonadotropinas) incluyen la hormona folículo estimulante (FSH, folitropina) y la hormona luteinizante (LH, lutropina). Ambas hormonas se sintetizan en el lóbulo anterior de la glándula pituitaria y son proteínas complejas: glicoproteínas con un mol. con un peso de 25.000. Regulan los esteroides y la gametogénesis en las gónadas. La folitropina provoca la maduración de los folículos de los ovarios en las mujeres y la espermatogénesis en los hombres. Lutropin estimula la secreción de estrógenos y progesterona en las mujeres, así como la ruptura de los folículos con la formación del cuerpo lúteo, y en los hombres estimula la secreción de testosterona y el desarrollo del tejido intersticial. La biosíntesis de gonadotropinas, como se señaló, está regulada por la hormona hipotalámica gonadoliberina. La lutropina consta de dos subunidades α y β: la subunidad α de la hormona contiene 89 residuos de aminoácidos del extremo N y difiere en su naturaleza. 22 aminoácidos.
29. Hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresina, oxitocina. Naturaleza química. El mecanismo de su acción, efecto biológico. Trastornos de las funciones corporales asociados con la falta de producción de estas hormonas.
hormonas vasopresina y oxitocina sintetizada por la vía ribosómica. Ambas hormonas son nonapéptidos con la siguiente estructura: la vasopresina se diferencia de la oxitocina en dos aminoácidos: contiene fenilalanina en la posición 3 del extremo N en lugar de isoleucina, y en la posición 8 contiene arginina en lugar de leucina. El principal efecto biológico de la oxitocina en los mamíferos está asociado con la estimulación de la contracción de los músculos lisos del útero durante el parto y las fibras musculares alrededor de los alvéolos de las glándulas mamarias, lo que provoca la secreción de leche. La vasopresina estimula la contracción de las fibras musculares lisas de los vasos sanguíneos, ejerciendo un fuerte efecto vasopresor, pero su función principal en el organismo es la regulación del metabolismo del agua, de ahí su segundo nombre, hormona antidiurética. En pequeñas concentraciones (0,2 ng por 1 kg de peso corporal), la vasopresina tiene un potente efecto antidiurético: estimula el flujo inverso de agua a través de las membranas de los túbulos renales. Normalmente, controla la presión osmótica del plasma sanguíneo y el equilibrio hídrico del cuerpo humano. Con patología, en particular atrofia del lóbulo posterior de la glándula pituitaria, se desarrolla diabetes insípida, una enfermedad caracterizada por la liberación de cantidades extremadamente grandes de líquido en la orina. En este caso, se altera el proceso inverso de absorción de agua en los túbulos renales.
oxitocina
vasopresina
30. Hormonas tiroideas: triyodotironina y tiroxina. Naturaleza química, biosíntesis. El mecanismo de acción de las hormonas a nivel molecular, efecto biológico. Cambios en el metabolismo en el hipertiroidismo. El mecanismo de aparición del bocio endémico y su prevención.
Tiroxina y triyodotironina.– las principales hormonas de la parte folicular de la glándula tiroides. Además de estas hormonas (cuya biosíntesis y funciones se analizarán a continuación), se sintetiza una hormona peptídica en células especiales, las llamadas células parafoliculares o células C de la glándula tiroides, que aseguran una concentración constante de calcio. en la sangre. Fue nombrado ≪ calcitonina≫. El efecto biológico de la calcitonina es directamente opuesto al efecto de la hormona paratiroidea: provoca la supresión de los procesos de resorción en el tejido óseo y, en consecuencia, hipocalcemia e hipofosfatemia. La hormona tiroidea tiroxina, que contiene yodo en 4 posiciones de la estructura del anillo, se sintetiza fácilmente a partir de L-tironina. El efecto biológico de las hormonas tiroideas se extiende a muchas funciones fisiológicas del cuerpo. En particular, las hormonas regulan la tasa del metabolismo basal, el crecimiento y la diferenciación de los tejidos, el metabolismo de las proteínas, los carbohidratos y los lípidos, el metabolismo del agua y los electrolitos, la actividad del sistema nervioso central, el tracto digestivo, la hematopoyesis, la función del sistema cardiovascular, la necesidad. para las vitaminas, la resistencia del cuerpo a las infecciones, etc. El hipotiroidismo de las glándulas en la primera infancia conduce al desarrollo de una enfermedad conocida en la literatura como cretinismo. Además de la detención del crecimiento, cambios específicos en la piel, el cabello, los músculos y una fuerte disminución en la velocidad de los procesos metabólicos, en el cretinismo se observan trastornos mentales profundos; El tratamiento hormonal específico en este caso no da resultados positivos. El aumento de la función de la glándula tiroides (hiperfunción) provoca el desarrollo hipertiroidismo
L-tiroxina L-3,5,3"-triyodotironina
31. Hormonas de la corteza suprarrenal: glucocorticoides, mineralocorticoides. Naturaleza química. Mecanismo de acción a nivel molecular. Su papel en la regulación del metabolismo de carbohidratos, minerales, lípidos y proteínas.
Dependiendo de la naturaleza del efecto biológico, las hormonas de la corteza suprarrenal se dividen convencionalmente en glucocorticoides (corticosteroides que afectan el metabolismo de los carbohidratos, proteínas, grasas y ácidos nucleicos) y mineralocorticoides (corticosteroides que tienen un efecto primario sobre el metabolismo de las sales y agua). Los primeros incluyen corticosterona, cortisona, hidrocortisona (cortisol), 11-desoxicortisol y 11-deshidrocorticosterona, el segundo, desoxicorticosterona y aldosterona. Su estructura, así como la estructura del colesterol, el ergosterol, los ácidos biliares, las vitaminas D, las hormonas sexuales y varias otras sustancias, se basa en el sistema de anillos condensados del ciclopentanoperhidrofenantreno. Glucocorticoides tienen un efecto diverso sobre el metabolismo en diferentes tejidos. En los tejidos muscular, linfático, conectivo y adiposo, los glucocorticoides, que presentan un efecto catabólico, provocan una disminución de la permeabilidad de las membranas celulares y, en consecuencia, una inhibición de la absorción de glucosa y aminoácidos; al mismo tiempo, en el hígado tienen el efecto contrario. El resultado final de la exposición a glucocorticoides es el desarrollo de hiperglucemia, principalmente debido a la gluconeogénesis. Mineralocorticoides(desoxicorticosterona y aldosterona) regulan principalmente el metabolismo del sodio, potasio, cloro y agua; Contribuyen a la retención de iones de sodio y cloruro en el cuerpo y a la excreción de iones de potasio en la orina. Al parecer, los iones de sodio y cloruro se reabsorben en los túbulos renales a cambio de la excreción de otros productos metabólicos.
cortisol
32. Hormona paratiroidea y calcitonina. Naturaleza química. Mecanismo de acción a nivel molecular. Efecto sobre el metabolismo del calcio, hipercalcemia e hipocalcemia.
Las hormonas proteicas también incluyen la hormona paratiroidea (hormona paratiroidea). Son sintetizados por las glándulas paratiroides. La molécula de hormona paratiroidea bovina contiene 84 residuos de aminoácidos y consta de una cadena polipeptídica. Se ha descubierto que la hormona paratiroidea participa en la regulación de la concentración de cationes de calcio y aniones de ácido fosfórico asociados en la sangre. El calcio ionizado se considera la forma biológicamente activa; su concentración oscila entre 1,1 y 1,3 mmol/l. Los iones de calcio resultaron ser factores esenciales que no son reemplazables por otros cationes para una serie de procesos fisiológicos vitales: contracción muscular, excitación neuromuscular, coagulación sanguínea, permeabilidad de las membranas celulares, actividad de varias enzimas, etc. Por tanto, cualquier cambio en estos procesos provocado por una falta prolongada de calcio en los alimentos o una violación de su absorción en el intestino conduce a una mayor síntesis de hormona paratiroidea, que favorece la lixiviación de sales de calcio (en forma de citratos y fosfatos) de tejido óseo y, en consecuencia, a la destrucción de los componentes minerales y orgánicos de los huesos. Otro órgano diana de la hormona paratiroidea es el riñón. La hormona paratiroidea reduce la reabsorción de fosfato en los túbulos distales del riñón y aumenta la reabsorción tubular de calcio. En células especiales, las llamadas células parafoliculares o células C de la glándula tiroides, se sintetiza una hormona de naturaleza peptídica. asegurando una concentración constante de calcio en la sangre: calcitonina. Fórmula:
La calcitonina contiene un puente disulfuro (entre el primer y el séptimo residuo de aminoácido) y se caracteriza por una cisteína N-terminal y una prolinamida C-terminal. El efecto biológico de la calcitonina es directamente opuesto al efecto de la hormona paratiroidea: provoca la supresión de los procesos de resorción en el tejido óseo y, en consecuencia, hipocalcemia e hipofosfatemia. Así, la constancia del nivel de calcio en la sangre de humanos y animales está garantizada principalmente por la hormona paratiroidea, el calcitriol y la calcitonina, es decir. hormonas de las glándulas tiroides y paratiroides, y una hormona derivada de la vitamina D3. Esto debe tenerse en cuenta durante las manipulaciones terapéuticas quirúrgicas en estas glándulas.
33. Hormonas de la médula suprarrenal - catecolaminas: adrenalina y noradrenalina. Naturaleza química y biosíntesis. El mecanismo de acción de las hormonas a nivel molecular, su papel en la regulación del metabolismo de los carbohidratos, grasas y aminoácidos. Trastornos metabólicos en enfermedades de las glándulas suprarrenales.
Estas hormonas recuerdan estructuralmente al aminoácido tirosina, del que se diferencian por la presencia de grupos OH adicionales en el anillo y en el átomo de carbono β de la cadena lateral y la ausencia de un grupo carboxilo.
Adrenalina Noradrenalina Isopropiladrenalina
La médula suprarrenal humana que pesa 10 g contiene aproximadamente 5 mg de adrenalina y 0,5 mg de noradrenalina. Su contenido en sangre es de 1,9 y 5,2 nmol/l, respectivamente. En el plasma sanguíneo, ambas hormonas están presentes tanto en estado libre como unidas, en particular, a la albúmina. Pequeñas cantidades de ambas hormonas se depositan en forma de sal con ATP en las terminaciones nerviosas, que se liberan en respuesta a su estimulación. Además, se trata de Tienen un potente efecto vasoconstrictor, provocando un aumento de la presión arterial y, en este sentido, su acción es similar a la acción del sistema nervioso simpático. Se conoce el poderoso efecto regulador de estas hormonas sobre el metabolismo de los carbohidratos en el cuerpo. Así, en particular, la adrenalina provoca un fuerte aumento de los niveles de glucosa en sangre, debido a la aceleración de la descomposición del glucógeno en el hígado bajo la acción de la enzima fosforilasa. El efecto hiperglucémico de la noradrenalina es mucho menor: aproximadamente el 5% del efecto de la adrenalina. Paralelamente, se produce una acumulación de hexosas fosfatos en los tejidos, en particular en los músculos, una disminución de la concentración de fosfatos inorgánicos y un aumento del nivel de ácidos grasos insaturados en el plasma sanguíneo. Existe evidencia de inhibición de la oxidación de la glucosa en los tejidos bajo la influencia de la adrenalina. Algunos autores asocian esta acción con una disminución en la tasa de penetración (transporte) de la glucosa al interior de la célula. Se sabe que tanto la adrenalina como la noradrenalina se destruyen rápidamente en el cuerpo; Los productos inactivos de su metabolismo se excretan en la orina, principalmente en forma de ácido 3-metoxi-4-hidroximandélico, oxoadrenocromo, metoxinoadrenalina y metoxiadrenalina. Estos metabolitos se encuentran en la orina principalmente en forma asociada con el ácido glucurónico. Las enzimas que catalizan estas transformaciones de catecolaminas se han aislado de muchos tejidos y están bastante bien estudiadas, en particular la monoaminooxidasa (MAO), que determina la tasa de biosíntesis y descomposición de las catecolaminas, y la catecol metiltransferasa, que cataliza la principal vía de conversión de adrenalina. , es decir. . O- metilación debida a S-adenosilmetionina. Presentamos la estructura de los dos productos de descomposición finales.
34. Glucagón e insulina. Naturaleza química, biosíntesis de insulina. El mecanismo de acción de estas hormonas a nivel molecular. Su papel en la regulación del metabolismo de los carbohidratos, grasas y aminoácidos. Trastornos bioquímicos en la diabetes mellitus.
Insulina, que recibe su nombre del nombre de los islotes pancreáticos. La molécula de insulina, que contiene 51 residuos de aminoácidos, consta de dos cadenas polipeptídicas conectadas entre sí en dos puntos mediante puentes disulfuro. En la regulación fisiológica de la síntesis de insulina, la concentración de glucosa en sangre juega un papel dominante. Por tanto, un aumento del contenido de glucosa en sangre provoca un aumento de la secreción de insulina en los islotes pancreáticos y una disminución de su contenido, por el contrario, ralentiza la secreción de insulina. Este fenómeno de control por retroalimentación se considera uno de los mecanismos más importantes para regular los niveles de glucosa en sangre. Con una secreción insuficiente de insulina, se desarrolla una enfermedad específica: diabetes. Efectos fisiológicos de la insulina: La insulina es la única hormona que reduce los niveles de glucosa en sangre, esto se realiza a través de:
§ aumento de la absorción de glucosa y otras sustancias por parte de las células;
§ activación de enzimas glicolíticas clave;
§ aumentar la intensidad de la síntesis de glucógeno: la insulina acelera el almacenamiento de glucosa en las células del hígado y los músculos polimerizándola en glucógeno;
§ disminución de la intensidad de la gluconeogénesis: se reduce la formación de glucosa a partir de diversas sustancias en el hígado
efectos anabólicos
§ mejora la absorción de aminoácidos por las células (especialmente leucina y valina);
§ mejora el transporte de iones de potasio, así como de magnesio y fosfato, al interior de la célula;
§ mejora la replicación del ADN y la biosíntesis de proteínas;
§ mejora la síntesis de ácidos grasos y su posterior esterificación: en el tejido adiposo y en el hígado, la insulina promueve la conversión de glucosa en triglicéridos; Con falta de insulina, sucede lo contrario: la movilización de grasas.
Efectos anticatabólicos
§ suprime la hidrólisis de proteínas - reduce la degradación de proteínas;
§ reduce la lipólisis: reduce el flujo de ácidos grasos a la sangre.
glucagón- hormona de las células alfa de los islotes de Langerhans del páncreas. Según su estructura química, el glucagón es una hormona peptídica. La molécula de glucagón consta de 29 aminoácidos y tiene un peso molecular de 3485. La estructura primaria de la molécula de glucagón es la siguiente.